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- PDB-3mx0: Crystal Structure of EphA2 ectodomain in complex with ephrin-A5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mx0
タイトルCrystal Structure of EphA2 ectodomain in complex with ephrin-A5
要素
  • Ephrin type-A receptor 2
  • Ephrin-A5
キーワードTRANSFERASE RECEPTOR/SIGNALLING PROTEIN / ectodomain / receptor-ligand complex / receptor-receptor interaction / TRANSFERASE RECEPTOR-SIGNALLING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / synaptic membrane adhesion / axial mesoderm formation ...neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / synaptic membrane adhesion / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / collateral sprouting / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane / positive regulation of collateral sprouting / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of chemokine production / neurotrophin TRKA receptor binding / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / chemorepellent activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / activation of GTPase activity / regulation of lamellipodium assembly / regulation of cell morphogenesis / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / positive regulation of synapse assembly / EPH-Ephrin signaling / tight junction / RND1 GTPase cycle / neural tube development / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / regulation of GTPase activity / mammary gland epithelial cell proliferation / regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of cell-cell adhesion / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / basement membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / ephrin receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / RAC1 GTPase cycle / cellular response to forskolin / regulation of microtubule cytoskeleton organization / osteoclast differentiation / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / skeletal system development / GABA-ergic synapse / cell chemotaxis / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / cell motility / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / caveola / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron differentiation / osteoblast differentiation / cell migration
類似検索 - 分子機能
Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
triacetyl-beta-chitotriose / Ephrin type-A receptor 2 / Ephrin-A5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.506 Å
データ登録者Himanen, J.P. / Yermekbayeva, L. / Janes, P.W. / Walker, J.R. / Xu, K. / Atapattu, L. / Rajashankar, K.R. / Mensinga, A. / Lackmann, M. / Nikolov, D.B. / Dhe-Paganon, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Architecture of Eph receptor clusters.
著者: Himanen, J.P. / Yermekbayeva, L. / Janes, P.W. / Walker, J.R. / Xu, K. / Atapattu, L. / Rajashankar, K.R. / Mensinga, A. / Lackmann, M. / Nikolov, D.B. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2010年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin-A5
C: Ephrin type-A receptor 2
D: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,3318
ポリマ－122,6344
非ポリマー1,6984
水00
1
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1664
ポリマ－61,3172
非ポリマー8492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area28950 Å2
手法PISA
2
C: Ephrin type-A receptor 2
D: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1664
ポリマ－61,3172
非ポリマー8492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area28430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.859, 89.049, 198.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Epithelial cell kinase


分子量: 44996.477 Da / 分子数: 2 / 断片: Ectodomain (UNP Residues 27-435) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: pDT101 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Ephrin-A5 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 7 / LERK-7 / AL-1


分子量: 16320.332 Da / 分子数: 2 / 断片: Ectodomain (UNP Residues 28-165) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNA5, EPLG7, LERK7 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52803
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / triacetyl-beta-chitotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: triacetyl-beta-chitotriose
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20% PEG 3350, 200 mM Ammonium Citrate, 100 mM Na Citrate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 23143 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.219 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 71.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.506→45.028 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.38 / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 33.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2951 1123 5.02 %
Rwork0.2338 --
obs0.2369 22383 88.12 %
all-23129 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 91.597 Å2 / ksol: 0.301 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.6855 Å20 Å22.415 Å2
2--78.283 Å20 Å2
3----57.5975 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.506→45.028 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8462 0 112 0 8574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.47212024
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.553202
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0931286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061574
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.506-3.6650.38191060.28831995X-RAY DIFFRACTION66
3.665-3.85820.31591150.2542248X-RAY DIFFRACTION75
3.8582-4.09980.27761330.2242482X-RAY DIFFRACTION83
4.0998-4.4160.28931440.21092694X-RAY DIFFRACTION90
4.416-4.860.26451510.18482858X-RAY DIFFRACTION95
4.86-5.56210.27281520.19332917X-RAY DIFFRACTION97
5.5621-7.00340.28041590.22212989X-RAY DIFFRACTION99
7.0034-45.0320.30761630.24593077X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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