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万見
- PDB-3mvh: Crystal structure of Akt-1-inhibitor complexes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mvh
タイトルCrystal structure of Akt-1-inhibitor complexes
要素
  • GSK3-beta peptide
  • v-akt murine thymoma viral oncogene homolog 1 (AKT1)
キーワードTRANSFERASE / kinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / mammalian oogenesis stage / regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / cellular response to rapamycin / maintenance of protein location in mitochondrion ...regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / mammalian oogenesis stage / regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / cellular response to rapamycin / maintenance of protein location in mitochondrion / cellular response to decreased oxygen levels / regulation of type B pancreatic cell development / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / maternal placenta development / establishment of protein localization to mitochondrion / activation-induced cell death of T cells / potassium channel activator activity / AKT phosphorylates targets in the nucleus / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cilium assembly / cellular response to peptide / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of glucose metabolic process / positive regulation of TORC2 signaling / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of organ growth / interleukin-18-mediated signaling pathway / response to fluid shear stress / fibroblast migration / MTOR signalling / positive regulation of sodium ion transport / mammary gland epithelial cell differentiation / response to growth factor / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / complement receptor mediated signaling pathway / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / glycogen biosynthetic process / peripheral nervous system myelin maintenance / positive regulation of protein localization to cell surface / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / phosphorylation / response to growth hormone / cell migration involved in sprouting angiogenesis / anoikis / regulation of postsynapse organization / AKT phosphorylates targets in the cytosol / positive regulation of fibroblast migration / TORC2 complex binding / regulation of myelination / labyrinthine layer blood vessel development / response to UV-A / response to food / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / execution phase of apoptosis / negative regulation of macroautophagy / Co-inhibition by CTLA4 / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / regulation of neuron projection development / cellular response to stress / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / apoptotic mitochondrial changes / positive regulation of protein metabolic process / TOR signaling / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / behavioral response to pain / Regulation of localization of FOXO transcription factors / peptidyl-threonine phosphorylation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / negative regulation of Notch signaling pathway / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of fat cell differentiation / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of glycogen biosynthetic process / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of lipid biosynthetic process / Cyclin E associated events during G1/S transition / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / eNOS activation / T cell costimulation / nitric oxide metabolic process
類似検索 - 分子機能
Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-WFE / RAC-alpha serine/threonine-protein kinase / RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Design of selective, ATP-competitive inhibitors of Akt.
著者: Freeman-Cook, K.D. / Autry, C. / Borzillo, G. / Gordon, D. / Barbacci-Tobin, E. / Bernardo, V. / Briere, D. / Clark, T. / Corbett, M. / Jakubczak, J. / Kakar, S. / Knauth, E. / Lippa, B. / ...著者: Freeman-Cook, K.D. / Autry, C. / Borzillo, G. / Gordon, D. / Barbacci-Tobin, E. / Bernardo, V. / Briere, D. / Clark, T. / Corbett, M. / Jakubczak, J. / Kakar, S. / Knauth, E. / Lippa, B. / Luzzio, M.J. / Mansour, M. / Martinelli, G. / Marx, M. / Nelson, K. / Pandit, J. / Rajamohan, F. / Robinson, S. / Subramanyam, C. / Wei, L. / Wythes, M. / Morris, J.
履歴
登録2010年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: v-akt murine thymoma viral oncogene homolog 1 (AKT1)
B: GSK3-beta peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1874
ポリマ－40,7312
非ポリマー4552
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.354, 55.261, 92.314
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.640, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 v-akt murine thymoma viral oncogene homolog 1 (AKT1)


分子量: 39608.094 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 変異: S473D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKT-1, AKT1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): Sf9
参照: UniProt: B2RAM5, UniProt: P31749*PLUS, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド GSK3-beta peptide


分子量: 1123.220 Da / 分子数: 1 / 断片: 10-residue peptide from GSK3-b (residues 3-12) / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-WFE / N-{[(3S)-3-amino-1-(5-ethyl-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-yl)pyrrolidin-3-yl]methyl}-2,4-difluorobenzamide


分子量: 400.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22F2N6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Vari-max optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→90.17 Å / Num. obs: 27827 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.684 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Num. unique all: 2690 / Χ2: 1.569 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.01→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / WRfactor Rfree: 0.251 / WRfactor Rwork: 0.192 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.848 / SU B: 3.447 / SU ML: 0.1 / SU R Cruickshank DPI: 0.164 / SU Rfree: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1392 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.181 27814 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.04 Å2 / Biso mean: 28.377 Å2 / Biso min: 8.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20.52 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2637 0 30 247 2914
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0222785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1811.983760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0855329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.29223.529136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.66615501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6181519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1640.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022126
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.21368
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21892
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1960.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1940.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7271.51703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.27522632
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.70331292
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2164.51128
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 104 -
Rwork0.178 1827 -
all-1931 -
obs--94.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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