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- PDB-3mgw: Thermodynamics and structure of a salmon cold-active goose-type l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mgw
タイトルThermodynamics and structure of a salmon cold-active goose-type lysozyme
要素Lysozyme g
キーワードHYDROLASE / Salmon / goose-type / lysozyme / differential scanning calorimetry / refolding / thermal tolerance / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 23 / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Salmo salar (タイセイヨウサケ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kyomuhendo, P. / Myrnes, B. / Brandsdal, B.O. / Smalas, A.O. / Nilsen, I.W. / Helland, R.
引用ジャーナル: Comp.Biochem.Physiol. B: Biochem.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Thermodynamics and structure of a salmon cold active goose-type lysozyme
著者: Kyomuhendo, P. / Myrnes, B. / Brandsdal, B.O. / Smalas, A.O. / Nilsen, I.W. / Helland, R.
履歴
登録2010年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme g
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4283
ポリマ－20,2731
非ポリマー1552
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.15, 103.15, 48.67
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme g / Goose-type lysozyme


分子量: 20272.795 Da / 分子数: 1 / 断片: g-type lysozyme, UNP residues 22-200 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmo salar (タイセイヨウサケ)
遺伝子: lysG, LYG / プラスミド: pQE-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 (pREP4) / 参照: UniProt: A6PZ97, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHOR STATED THAT RESIDUE A133V WAS NOT A INTENTIONAL MUTATION, MAYBE AN EXPRESSION ARTIFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.96 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 43-45 % ammonium sulphate, 0.01M cobalt chloride, 0.1M MES , pH 6.25-6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
PH範囲: 6.25-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月4日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→42.76 Å / Num. all: 19410 / Num. obs: 19410 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 20.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2840 / Rsym value: 0.49 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345CCDデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 153L

153l


解像度: 1.75→42.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.379 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; 2. The polypeptide is traced where electron density is observed, but density for residues 22-24 indicates disorder. There appears to be ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; 2. The polypeptide is traced where electron density is observed, but density for residues 22-24 indicates disorder. There appears to be proteolytic cleavage after residue 21.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 989 5.1 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.178 18417 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å2-0.12 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→42.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1429 0 6 148 1583
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0211479
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2981.9291993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3535183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82123.52171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.59615263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.1741511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021127
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21007
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1230.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2160.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9871.5928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58121439
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3683633
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5844.5554
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 87 -
Rwork0.249 1351 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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