+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5n5g | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of di-zinc metallo-beta-lactamase VIM-1 | ||||||
Components | Beta-lactamase VIM-1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / lactamase / carbapenemase / metallo | ||||||
Function / homology | Function and homology information antibiotic catabolic process / beta-lactamase / hydrolase activity / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.292 Å | ||||||
Authors | Salimraj, R. / Hinchliffe, P. / Spencer, J. | ||||||
Citation | Journal: FEBS J. / Year: 2019 Title: Crystal structures of VIM-1 complexes explain active site heterogeneity in VIM-class metallo-beta-lactamases. Authors: Salimraj, R. / Hinchliffe, P. / Kosmopoulou, M. / Tyrrell, J.M. / Brem, J. / van Berkel, S.S. / Verma, A. / Owens, R.J. / McDonough, M.A. / Walsh, T.R. / Schofield, C.J. / Spencer, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5n5g.cif.gz | 147 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5n5g.ent.gz | 115.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5n5g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5n5g_validation.pdf.gz | 432 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5n5g_full_validation.pdf.gz | 432.5 KB | Display | |
Data in XML | 5n5g_validation.xml.gz | 14 KB | Display | |
Data in CIF | 5n5g_validation.cif.gz | 21.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n5/5n5g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n5/5n5g | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5n5hC 5n5iC 2wghS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 26898.760 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (bacteria) / Gene: blaVIM, blaVIM-1 / Plasmid: pOPINE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta2 / References: UniProt: Q9XAY4 | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-BCN / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.02 Å3/Da / Density % sol: 39.16 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.03 M MgCl2, 0.03 M CaCl2, 0.1 M MOPS pH 7.5, 0.1 M HEPES sodium salt pH 7.50, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 30, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.29→40.26 Å / Num. obs: 53183 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.6 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 12.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.29→1.31 Å / Redundancy: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / CC1/2: 0.763 / Rpim(I) all: 0.326 / % possible all: 98.7 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2WGH Resolution: 1.292→34.253 Å / SU ML: 0.12 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 15.04
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.292→34.253 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|