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- PDB-3mew: Crystal structure of Novel Tudor domain-containing protein SGF29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mew
タイトルCrystal structure of Novel Tudor domain-containing protein SGF29
要素SAGA-associated factor 29 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics Consortium / SGC / Nucleus / Transcription regulation / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleosome core
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA-type complex / histone H3K36me3 reader activity / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / histone H3K4me3 reader activity / SAGA complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of RNA splicing / : / regulation of cell division ...SAGA-type complex / histone H3K36me3 reader activity / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / histone H3K4me3 reader activity / SAGA complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of RNA splicing / : / regulation of cell division / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to endoplasmic reticulum stress / mitotic spindle / HATs acetylate histones / regulation of cell cycle / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SAGA-associated factor 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Xu, C. / Bian, C.B. / Lam, R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Sgf29 binds histone H3K4me2/3 and is required for SAGA complex recruitment and histone H3 acetylation.
著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / ...著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / Grant, P.A. / Workman, J.L. / Zang, J. / Min, J.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAGA-associated factor 29 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8141
ポリマ－17,8141
非ポリマー00
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.623, 41.424, 52.324
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 121.430, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SAGA-associated factor 29 homolog / Coiled-coil domain-containing protein 101


分子量: 17813.990 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 115-287 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC101, SGF29 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q96ES7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20-28% PEG3350, 0.1M Bis-Tris pH 5.5, vapor diffusion, Sitting drop, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→44.65 Å / Num. all: 13104 / Num. obs: 12062 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0381 / Net I/σ(I): 37.9
反射 シェル解像度: 1.92→1.95 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Mean I/σ(I) obs: 15.4 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ME9

3me9


解像度: 1.92→44.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 3.551 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 587 4.9 %RANDOM
Rwork0.199 11477 --
obs0.201 12062 92.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.14 Å2 / Biso mean: 31.39 Å2 / Biso min: 16.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å2-1.48 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----1.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→44.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1245 0 0 84 1329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0221281
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0011.9761753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9935155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.8562460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07715196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.103159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0221006
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3711.5793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35421290
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7083488
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1184.5463
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.971 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 40 -
Rwork0.232 811 -
all-851 -
obs--87.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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