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- PDB-3mev: Crystal structure of SGF29 in complex with R2AK4me3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mev
タイトルCrystal structure of SGF29 in complex with R2AK4me3
要素
  • Histone H3
  • SAGA-associated factor 29 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics Consortium / SGC / Nucleus / Transcription regulation / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleosome core
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA-type complex / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / SAGA complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / : ...SAGA-type complex / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / SAGA complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / : / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to endoplasmic reticulum stress / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / HATs acetylate histones / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / SH3 type barrels. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / SAGA-associated factor 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Bian, C.B. / Xu, C. / Lam, R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Sgf29 binds histone H3K4me2/3 and is required for SAGA complex recruitment and histone H3 acetylation.
著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / ...著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / Grant, P.A. / Workman, J.L. / Zang, J. / Min, J.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references
改定 1.32012年5月9日Group: Data collection
改定 1.42021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAGA-associated factor 29 homolog
B: SAGA-associated factor 29 homolog
C: Histone H3
D: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6567
ポリマ－42,3724
非ポリマー2843
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area17910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.966, 64.979, 104.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SAGA-associated factor 29 homolog / Coiled-coil domain-containing protein 101


分子量: 20295.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 115-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC101, SGF29 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q96ES7
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 / R2AK4me3 8mer


分子量: 890.039 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 2-9 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: R2AK4me3 8MER
由来: (合成) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q92133
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20-28% PEG3350, 0.1M Bis-Tris pH 5.5, vapor diffusion, Sitting drop, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→55.25 Å / Num. obs: 29380 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 7.2 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.83→1.86 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.96 / Rsym value: 0.224 / % possible all: 88.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.83→31.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.837 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28213 1479 5 %RANDOM
Rwork0.2274 ---
obs0.23014 27900 95.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.48 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→31.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 16 153 2942
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222886
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4111.993952
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.285363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.10324120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.04215431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6191518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2435
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0222224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7431.51831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33422956
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.40631055
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3994.5995
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.877 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 87 -
Rwork0.305 1901 -
obs--88.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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