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万見
- PDB-3mc6: Crystal structure of ScDPL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mc6
タイトルCrystal structure of ScDPL1
要素(Sphingosine-1-phosphate lyase) x 2
キーワードLYASE / carboxy-lyase activity / pyridoxyl phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


Sphingolipid catabolism / sphinganine-1-phosphate aldolase / sphinganine-1-phosphate aldolase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / perinuclear endoplasmic reticulum / cortical endoplasmic reticulum / sphingolipid metabolic process / carboxylic acid metabolic process / sphingolipid catabolic process / cellular response to starvation ...Sphingolipid catabolism / sphinganine-1-phosphate aldolase / sphinganine-1-phosphate aldolase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / perinuclear endoplasmic reticulum / cortical endoplasmic reticulum / sphingolipid metabolic process / carboxylic acid metabolic process / sphingolipid catabolic process / cellular response to starvation / calcium-mediated signaling / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3090 / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Helix non-globular ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3090 / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Helix non-globular / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Special / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Sphingosine-1-phosphate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Bourquin, F. / Grutter, M.G. / Capitani, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure and Function of Sphingosine-1-Phosphate Lyase, a Key Enzyme of Sphingolipid Metabolism.
著者: Bourquin, F. / Riezman, H. / Capitani, G. / Grutter, M.G.
履歴
登録2010年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sphingosine-1-phosphate lyase
C: Sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8665
ポリマ－109,5812
非ポリマー2853
水724
1
A: Sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子

A: Sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,9994
ポリマ－109,8092
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area12670 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area30710 Å2
手法PISA
2
C: Sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子

C: Sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,7336
ポリマ－109,3532
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_445-x-1/2,-y-1/2,z1
Buried area13080 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area30540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.100, 156.860, 201.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 131:379 or resseq 381:540 or resseq 564:579 )
211chain C and (resseq 131:379 or resseq 381:540 or resseq 567:579 )

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要素

#1: タンパク質 Sphingosine-1-phosphate lyase / SP-lyase / ySPL / Sphingosine-1-phosphate aldolase / Bestowed of sphingosine tolerance 1


分子量: 54904.539 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 103-589 / 変異: I308V, N469D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: BST1, D9819.5, DPL1, YDR294C / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: Q05567, sphinganine-1-phosphate aldolase
#2: タンパク質 Sphingosine-1-phosphate lyase / SP-lyase / ySPL / Sphingosine-1-phosphate aldolase / Bestowed of sphingosine tolerance 1


分子量: 54676.422 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 103-589 / 変異: I308V, N469D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: BST1, D9819.5, DPL1, YDR294C / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: Q05567, sphinganine-1-phosphate aldolase
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.86 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6.7
詳細: PEG 4000 18%, 0.1 M Na-cacodylate (HOAc) pH 6.7, 0.2 M Li2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9801
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2007年11月27日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→47.99 Å / Num. obs: 20848 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.52 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 3.15→3.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: REFINED MODEL OF STSPL MUTANT K311A (DIMERIC)

解像度: 3.15→41.92 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.46 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 位相誤差: 34.16 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 610 2.95 %
Rwork0.241 --
obs0.243 20686 99.2 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 93.05 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 127.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.973 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.96 Å2-0 Å2
3---0.987 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→41.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6615 0 15 4 6634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026784
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5229196
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.842444
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371020
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021171
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3280X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C3280X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.15-3.4670.3671520.2894959X-RAY DIFFRACTION99
3.467-3.9680.3771490.2614946X-RAY DIFFRACTION99
3.968-4.9980.3261520.244989X-RAY DIFFRACTION99
4.998-41.9290.2381570.2185182X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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