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- PDB-3maf: Crystal structure of StSPL (asymmetric form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3maf
タイトルCrystal structure of StSPL (asymmetric form)
要素(sphingosine-1-phosphate lyase) x 2
キーワードLYASE / Carboxy-lyase activity / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


sphinganine-1-phosphate aldolase activity / aromatic-L-amino-acid decarboxylase activity / carboxylic acid metabolic process / sphingolipid catabolic process / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2150 / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Helix Hairpins / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Helix non-globular ...Helix Hairpins - #2150 / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Helix Hairpins / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Helix non-globular / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Special / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Putative sphingosine-1-phosphate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Symbiobacterium thermophilum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.971 Å
データ登録者Bourquin, F. / Grutter, M.G. / Capitani, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure and Function of Sphingosine-1-Phosphate Lyase, a Key Enzyme of Sphingolipid Metabolism.
著者: Bourquin, F. / Riezman, H. / Capitani, G. / Grutter, M.G.
履歴
登録2010年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: sphingosine-1-phosphate lyase
B: sphingosine-1-phosphate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,3174
ポリマ－112,1872
非ポリマー1302
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11130 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area28200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.190, 84.900, 131.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHEALAALAchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA64 - 8969 - 94
12GLYGLYTYRTYRchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA102 - 105107 - 110
13ASPASPLEULEUchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA108 - 121113 - 126
14HISHISTHRTHRchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA129 - 309134 - 314
15GLYGLYGLYGLYchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA313 - 352318 - 357
16PROPROARGARGchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA355 - 393360 - 398
17LYSLYSPROPROchain A and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...AA399 - 472404 - 477
21PHEPHEALAALAchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB64 - 8969 - 94
22GLYGLYTYRTYRchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB102 - 105107 - 110
23ASPASPLEULEUchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB108 - 121113 - 126
24HISHISTHRTHRchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB129 - 309134 - 314
25GLYGLYGLYGLYchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB313 - 352318 - 357
26PROPROARGARGchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB355 - 393360 - 398
27LYSLYSPROPROchain B and (resseq 64:89 or resseq 102:105 or resseq...BB399 - 472404 - 477

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要素

#1: タンパク質 sphingosine-1-phosphate lyase


分子量: 56207.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LLP at residue 311
由来: (組換発現) Symbiobacterium thermophilum (バクテリア)
遺伝子: STH1274 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q67PY4, sphinganine-1-phosphate aldolase
#2: タンパク質 sphingosine-1-phosphate lyase


分子量: 55979.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Symbiobacterium thermophilum (バクテリア)
遺伝子: STH1274 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q67PY4, sphinganine-1-phosphate aldolase
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: PEG 2000 MME 25%, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris(HOAc) pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月8日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN(2) COOLED FIXED-EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.97→30 Å / Num. obs: 19779 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 36.08 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.97→3.1 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. measured obs: 9865 / Num. unique obs: 2205 / Rsym value: 0.442 / % possible all: 92.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.4_29精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DGK

2dgk


解像度: 2.971→27.665 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.774 / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 988 5 %
Rwork0.2 18780 -
obs0.203 19768 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.149 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.57 Å2 / Biso mean: 32.587 Å2 / Biso min: 7.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.162 Å2-0 Å20 Å2
2---8.538 Å20 Å2
3---12.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.971→27.665 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6347 0 6 126 6479
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066528
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9738915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06980
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1372266
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2850X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
12B2850X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.971-3.1270.3991320.3362516264894
3.127-3.3230.3171400.23726542794100
3.323-3.5790.2911400.21326672807100
3.579-3.9380.2861410.17926792820100
3.938-4.5060.2031420.15727042846100
4.506-5.6690.2361450.16527382883100
5.669-27.6660.2271480.192822297099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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