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万見
- PDB-3map: Crystal structure of homodimeric R132H mutant of human cytosolic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3map
タイトルCrystal structure of homodimeric R132H mutant of human cytosolic NADP(+)-dependent isocitrate dehydrogenase in complex with NADP and isocitrate
要素Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE / isocitrate dehydrogenase / nicotinamide adenine dinucleotide phosphate / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process / glyoxylate cycle / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / NAD binding / peroxisome / tertiary granule lumen / NADP binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / response to oxidative stress / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOCITRIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yang, B. / Peng, Y. / Ding, J.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2010
タイトル: Molecular mechanisms of "off-on switch" of activities of human IDH1 by tumor-associated mutation R132H.
著者: Yang, B. / Zhong, C. / Peng, Y. / Lai, Z. / Ding, J.
履歴
登録2010年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年5月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4166
ポリマ－95,5452
非ポリマー1,8714
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area33380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.836, 79.836, 295.956
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic / IDH / Cytosolic NADP-isocitrate dehydrogenase / Oxalosuccinate decarboxylase / NADP(+)-specific ICDH / IDP


分子量: 47772.316 Da / 分子数: 2 / 変異: R132H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDH1, PICD / プラスミド: pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75874, isocitrate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-ICT / ISOCITRIC ACID / D-イソくえん酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 % / Mosaicity: 0.45 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 2.0M (NH4)2SO4, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 24708 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.9130.67524010.6651100
2.9-3.0214.40.48324030.6941100
3.02-3.1514.60.31924150.721100
3.15-3.3214.60.21324330.761100
3.32-3.5314.40.14124170.8431100
3.53-3.814.20.10624590.991100
3.8-4.18140.09424531.317199.9
4.18-4.7913.50.10324631.834199.8
4.79-6.0313.80.08525281.5841100
6.03-5012.90.03327360.914199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1T09

1t09


解像度: 2.8→39.918 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.9 / FOM work R set: 0.807 / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1183 5.04 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.227 23449 95.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.07 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 161.87 Å2 / Biso mean: 69.421 Å2 / Biso min: 27.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.849 Å20 Å2-0 Å2
2--2.849 Å20 Å2
3----5.698 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.918 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6255 0 122 0 6377
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8528793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064963
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.552491
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.9280.3311380.2922540267889
2.928-3.0820.3041270.2582633276092
3.082-3.2750.3091710.2462629280094
3.275-3.5270.2811680.2282751291996
3.527-3.8820.271310.2222826295797
3.882-4.4430.2541440.1892862300698
4.443-5.5960.2371420.1792915305798
5.596-39.9220.2461620.2373110327298
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.0257-0.1055-0.02880.7497-0.32180.54780.0172-0.0108-0.0256-0.0433-0.06590.03240.07890.0899-00.27440.0541-0.03420.3075-0.02810.2674-2.477532.299614.6486
20.05150.06980.02520.66360.5170.6481-0.0588-0.0259-0.0192-0.0216-0.04940.1261-0.0047-0.001500.2727-0.01270.01360.3171-0.00190.3487-8.716128.8667-17.8259
30.00160.0251-0.0107-0.01930.02640.0125-0.23870.0118-0.1098-0.0138-0.22820.1921-0.02150.192900.48770.0248-0.01570.5652-0.10330.4802-5.969525.1745-0.4219
40.0066-0.0012-0.04120.01330.00610.0726-0.0675-0.10250.04620.06760.001-0.0072-0.0512-0.0503-01.3363-0.01710.27641.19680.01751.4381-5.08735.4022-1.2218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN AA3 - 413
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN BB3 - 413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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