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- PDB-3m9h: Crystal structure of the amino terminal coiled coil domain of the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m9h
タイトルCrystal structure of the amino terminal coiled coil domain of the Mycobacterium tuberculosis proteasomal ATPase Mpa
要素Proteasome-associated ATPase
キーワードCHAPERONE / four helix antiparallel bundle / ATP-binding / Nucleotide-binding / Proteasome / S-nitrosylation / Virulence
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process ...ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / cellular response to nitric oxide / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome-associated ATPase / Proteasome-associated ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, H. / Wang, T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Binding-induced folding of prokaryotic ubiquitin-like protein on the Mycobacterium proteasomal ATPase targets substrates for degradation.
著者: Wang, T. / Darwin, K.H. / Li, H.
履歴
登録2010年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4886
ポリマ－37,4886
非ポリマー00
水1,08160
1
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9924
ポリマ－24,9924
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area9910 Å2
手法PISA
2
E: Proteasome-associated ATPase

E: Proteasome-associated ATPase

E: Proteasome-associated ATPase

E: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9924
ポリマ－24,9924
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area8500 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area9790 Å2
手法PISA
3
F: Proteasome-associated ATPase

F: Proteasome-associated ATPase

F: Proteasome-associated ATPase

F: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9924
ポリマ－24,9924
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544x,-y-1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation11_554-x+1/2,y,-z-1/21
crystal symmetry operation14_545-x+1/2,-y-1/2,z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area9810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.752, 114.164, 114.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-102-

HOH

21F-36-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Proteasome-associated ATPase / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC / Mycobacterial proteasome ATPase


分子量: 6248.081 Da / 分子数: 6 / 断片: Coil coil domain (UNP residues: 46-96) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37RV / 遺伝子: mpa / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63345, UniProt: P9WQN5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M sodium citrate, 2.1M ammonium sulfate, 0.24M sodium/potassium tartrate 0.25M sodium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2510.9795
シンクロトロンNSLS X29A20.9193
シンクロトロンNSLS X29A31.0809
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2010年1月30日
ADSC QUANTUM 3152CCD2010年1月22日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.91931
31.08091
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 18001 / Num. obs: 17050 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 14.5 % / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.541 / Num. unique all: 890 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 8.967 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 921 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.209 17050 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 132.73 Å2 / Biso mean: 38.744 Å2 / Biso min: 14.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20 Å2
2--0.25 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2088 0 0 60 2148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0212088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8421.9952784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0345252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.26623.158114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.7915450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4681536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4341.51284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.35722034
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9933804
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.0474.5750
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.32532050
LS精密化 シェル解像度: 2→2.048 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 45 -
Rwork0.176 1205 -
all-1250 -
obs--94.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0714-0.2253-0.00191.354-2.74589.15610.06410.0503-0.0077-0.0804-0.2519-0.1480.11230.34580.18770.10620.0048-0.01240.1217-0.020.14933.8041-6.2635-22.5628
20.81-0.41160.20849.1399-3.22421.2577-0.1115-0.0469-0.00030.27330.26690.1389-0.1139-0.1972-0.15540.15210.01920.01560.17440.00670.146916.3427-5.7843-22.3998
32.06432.921-3.08244.4199-5.07726.79110.06740.04420.09120.2580.03030.1387-0.3793-0.1141-0.09770.13750.0070.01260.1463-0.02060.14389.9209-12.6748-24.8647
42.0796-3.10642.8926.5509-4.68594.17870.13730.06380.0375-0.4326-0.1308-0.08920.31110.1636-0.00650.13460.0197-0.00180.1583-0.01290.137810.4353-3.9996-15.7597
54.1867-0.81510.05930.2757-0.12920.1223-0.0107-0.13220.03630.03420.02350.0266-0.0214-0.0006-0.01280.136-0.00670.00470.14850.00760.14451.2778-4.5298-4.2288
611.7199-1.3874-2.12370.22360.35850.6239-0.1682-0.2306-0.1796-0.01170.05750.04690.00970.00480.11070.1386-0.0143-0.01420.1215-0.00030.14921.7162-24.3637-33.186
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A52 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2B52 - 94
3X-RAY DIFFRACTION3C52 - 94
4X-RAY DIFFRACTION4D52 - 94
5X-RAY DIFFRACTION5E52 - 94
6X-RAY DIFFRACTION6F52 - 94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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