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- PDB-3m91: Crystal structure of the prokaryotic ubiquitin-like protein (Pup)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m91
タイトルCrystal structure of the prokaryotic ubiquitin-like protein (Pup) complexed with the amino terminal coiled coil of the Mycobacterium tuberculosis proteasomal ATPase Mpa
要素
  • Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
  • Proteasome-associated ATPase
キーワードHYDROLASE REGULATOR / coil coil alpha helix / ATP-binding / Chaperone / Nucleotide-binding / Proteasome / S-nitrosylation / Virulence / Isopeptide bond / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / protein pupylation / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / proteasome binding ...ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / protein pupylation / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / proteasome binding / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / cellular response to nitric oxide / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / molecular adaptor activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Pup-like protein / Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site ...Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Pup-like protein / Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Proteasome-associated ATPase / Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Proteasome-associated ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wang, T. / Li, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Binding-induced folding of prokaryotic ubiquitin-like protein on the Mycobacterium proteasomal ATPase targets substrates for degradation.
著者: Wang, T. / Darwin, K.H. / Li, H.
履歴
登録2010年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-associated ATPase
B: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup
C: Proteasome-associated ATPase
D: Prokaryotic ubiquitin-like protein pup


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6504
ポリマ－21,6504
非ポリマー00
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area9100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.752, 28.093, 96.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNAA52 - 967 - 51
21GLNGLNCC52 - 967 - 51
12ALAALABB21 - 511 - 31
22ALAALADD21 - 511 - 31

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Proteasome-associated ATPase / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC / Mycobacterial proteasome ATPase


分子量: 5834.609 Da / 分子数: 2 / 断片: Coil coil domain (UNP residues:46-96) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
属: mpa / 株: H37Rv / 遺伝子: mpa / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63345, UniProt: P9WQN5*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Prokaryotic ubiquitin-like protein pup / Bacterial ubiquitin-like modifier


分子量: 4990.251 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues:21-64 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
属: pup / 株: H37Rv / 遺伝子: pup / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O33246, UniProt: P9WHN5*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.74 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4.5
詳細: 0.1M sodium acetate 16% 1,4-dioxane, 250mM sodium chloride, 2mM magnesium chloride with protease inhibitor, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 19540 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.076
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / % possible all: 45

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 5.719 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 992 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.204 18548 88.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.18 Å2-0 Å2-0.62 Å2
2--3.36 Å20 Å2
3----2.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1210 0 0 77 1287
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0211223
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9921.9871638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4335148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.37625.52676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.03115252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8321516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5111.5755
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.04521202
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.3293468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.5774.5436
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A180medium positional0.060.5
2B123medium positional0.070.5
1A185loose positional0.355
2B124loose positional0.165
1A180medium thermal0.442
2B123medium thermal0.462
1A185loose thermal0.7210
2B124loose thermal0.7310
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.49 33 -
Rwork0.39 735 -
obs--47.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.17830.198-0.48750.5524-0.87553.4607-0.06210.3306-0.2068-0.12950.10440.06340.28660.0472-0.04230.1526-0.0462-0.01760.2493-0.0790.1024-9.9671-788.96-22.9011
20.70560.25890.55552.8728-5.188711.2168-0.22430.1737-0.2114-0.03380.2292-0.2292-0.1354-0.0659-0.00490.11390.00050.0150.2257-0.05230.1613-2.4109-787.7007-8.5026
31.13070.14970.73330.64770.99994.4551-0.05960.30870.1638-0.15270.1081-0.032-0.3218-0.0058-0.04850.1579-0.05230.00540.24080.06870.1053-12.4899-782.2149-22.9323
40.64990.1861-0.66672.30283.93558.6416-0.17750.18660.2209-0.01040.22260.21190.1001-0.0548-0.04510.10440.0076-0.01940.2530.05530.1521-20.0366-783.3813-8.3666
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A52 - 96
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 51
3X-RAY DIFFRACTION3C52 - 96
4X-RAY DIFFRACTION4D21 - 51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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