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- PDB-3m7f: Crystal structure of the Nedd4 C2/Grb10 SH2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m7f
タイトルCrystal structure of the Nedd4 C2/Grb10 SH2 complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
  • Growth factor receptor-bound protein 10
キーワードSIGNALING PROTEIN/LIGASE / Nedd4 / C2 domain / Grb10 / SH2 domain / Phosphoprotein / Ligase / Ubl conjugation pathway / SIGNALING PROTEIN-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FLT3 Signaling / Regulation of PTEN localization / Downregulation of ERBB4 signaling / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / ISG15 antiviral mechanism / Signal attenuation / Signaling by SCF-KIT / vascular associated smooth muscle cell migration / Regulation of PTEN stability and activity ...FLT3 Signaling / Regulation of PTEN localization / Downregulation of ERBB4 signaling / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / ISG15 antiviral mechanism / Signal attenuation / Signaling by SCF-KIT / vascular associated smooth muscle cell migration / Regulation of PTEN stability and activity / negative regulation of sodium ion transport / endocardial cushion development / negative regulation of phosphorylation / negative regulation of glycogen biosynthetic process / phosphothreonine residue binding / RET signaling / negative regulation of D-glucose import / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proline-rich region binding / sodium channel inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / blood vessel morphogenesis / sodium ion transport / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / negative regulation of Wnt signaling pathway / outflow tract morphogenesis / postsynaptic cytosol / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ionotropic glutamate receptor binding / phosphotyrosine residue binding / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / T cell activation / establishment of localization in cell / insulin receptor binding / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / nervous system development / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / gene expression / adaptive immune response / protein ubiquitination / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Grb10, SH2 / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain ...Grb10, SH2 / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Growth factor receptor-bound protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Huang, Q. / Szebenyi, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis for the Interaction between the Growth Factor-binding Protein GRB10 and the E3 Ubiquitin Ligase NEDD4.
著者: Huang, Q. / Szebenyi, D.M.
履歴
登録2010年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 10
B: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9842
ポリマ－32,9842
非ポリマー00
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.163, 70.086, 86.246
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 10 / GRB10 adapter protein / Maternally expressed gene 1 protein


分子量: 12644.569 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 514-621, SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Grb10, Kiaa0093, Meg1, Nedd-4, Nedd4, Nedd4a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q60760, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4


分子量: 20339.244 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 71-246, C2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Grb10, Kiaa0093, Meg1, Nedd-4, Nedd4, Nedd4a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P46935, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS RESIDUE AT POSITION 583 WAS IDENTIFIED AS SER BASED ON THE ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: crystallization in 35% MPD, pH 6.5, EVAPORATION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 21866 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1NRV AND 3B7Y

1nrv

3b7y


解像度: 2→43.123 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 1081 5.15 %
Rwork0.1925 --
obs0.1945 20973 95.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.194 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.123 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1985 0 0 141 2126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062055
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0572772
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.612759
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.09270.23951290.20472163X-RAY DIFFRACTION85
2.0927-2.20310.27911210.1922346X-RAY DIFFRACTION92
2.2031-2.34110.26221330.20022429X-RAY DIFFRACTION95
2.3411-2.52180.29171260.20542481X-RAY DIFFRACTION97
2.5218-2.77560.26611360.20622547X-RAY DIFFRACTION98
2.7756-3.17710.24381510.20482575X-RAY DIFFRACTION99
3.1771-4.00240.21371270.16712647X-RAY DIFFRACTION100
4.0024-43.1330.19861580.18622704X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.5699 Å / Origin y: 5.1861 Å / Origin z: 6.4036 Å
111213212223313233
T0.2243 Å20.0074 Å20.0142 Å2-0.2038 Å20.0029 Å2--0.2334 Å2
L1.9337 °2-0.0547 °21.5702 °2-0.8154 °2-0.1361 °2--2.0747 °2
S-0.0099 Å °-0.0891 Å °-0.0584 Å °0.149 Å °-0.0141 Å °0.0529 Å °-0.0321 Å °-0.0148 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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