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万見
- PDB-3ln7: Crystal structure of a bifunctional glutathione synthetase from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ln7
タイトルCrystal structure of a bifunctional glutathione synthetase from Pasteurella multocida
要素Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB
キーワードLIGASE / gamma-glutamylcysteine ligase domain / ATP-grasp domain / hybrid enzyme / ATP-binding / Glutathione biosynthesis / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-cysteine ligase / glutamate-cysteine ligase activity / glutathione synthase / glutathione synthase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutathione biosynthesis bifunctional protein GshAB / GshAB, ATP-grasp-like domain / ATP-grasp-like domain / Glutamate--cysteine ligase, monofunctional / Glutamate--cysteine ligase / Glutamate-cysteine ligase / ATP-grasp fold, PylC-type / ATP-grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #20 / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 ...Glutathione biosynthesis bifunctional protein GshAB / GshAB, ATP-grasp-like domain / ATP-grasp-like domain / Glutamate--cysteine ligase, monofunctional / Glutamate--cysteine ligase / Glutamate-cysteine ligase / ATP-grasp fold, PylC-type / ATP-grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #20 / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione biosynthesis bifunctional protein GshAB
類似検索 - 構成要素
生物種Pasteurella multocida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Stout, J. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structures of two bifunctional gamma-Glutamate-cysteine Ligase/Glutathione synthetases (GshF) reveal a novel hybrid ATP-grasp fold
著者: Stout, J. / De Vos, D. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB
B: Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,7862
ポリマ－173,7862
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area62270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.240, 87.070, 145.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 126.530, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB / Gamma-GCS-GS / GCS-GS / Glutamate--cysteine ligase / Gamma-glutamylcysteine synthetase / Gamma-ECS ...Gamma-GCS-GS / GCS-GS / Glutamate--cysteine ligase / Gamma-glutamylcysteine synthetase / Gamma-ECS / GCS / Glutathione synthetase / Glutathione synthase / GSH synthetase / GSH-S / GSHase / GS


分子量: 86892.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pasteurella multocida (バクテリア)
遺伝子: gshAB, gshF, PM1048 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834
参照: UniProt: Q9CM00, glutamate-cysteine ligase, glutathione synthase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10-15% PEG 3350, 0.2M KSCN, 100mM Na/K phosphate, pH7.0-7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 33404 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 43.426 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 13.22
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.455 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. measured obs: 4686 / Num. unique all: 1721 / Num. unique obs: 1721 / % possible all: 67.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: GshF from Streptococcus agalactiae

解像度: 3.2→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximim likelihood refinement procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.314 1670 -random
Rwork0.275 ---
obs-33398 97.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 113.02 Å2 / Biso mean: 41.513 Å2 / Biso min: 15.14 Å2
Baniso -1Baniso -3Baniso -2
1-0.07 Å28.75 Å2-
2----3.6 Å2
3--3.53 Å2-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10593 0 0 0 10593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.475
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.29 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 106 -
Rwork0.357 --
obs-2029 76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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