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- PDB-3lkr: Crystal Structure of HLA B*3501 in complex with influenza NP418 e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lkr
タイトルCrystal Structure of HLA B*3501 in complex with influenza NP418 epitope from 2009 H1N1 swine origin strain
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain
  • NP418 epitope from 2009 swine-influenza strain
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA B*3501 / NP418 epitope / influenza / swine-flu / T cell immunity / Disulfide bond / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immune response / Membrane / MHC I / Transmembrane / Amyloid / Amyloidosis / Disease mutation / Glycation / Immunoglobulin domain / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / detection of bacterium / secretory granule membrane / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding ...regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / detection of bacterium / secretory granule membrane / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / defense response / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / protein-folding chaperone binding / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / innate immune response / focal adhesion / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gras, S. / Kedzierski, L. / Valkenburg, S.A. / Liu, Y.C. / Denholm, J. / Richards, M. / Rimmelzwaan, G.F. / Doherty, P.C. / Turner, S.J. / Rossjohn, J. / Kedzierska, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Cross-reactive CD8+ T-cell immunity between the pandemic H1N1-2009 and H1N1-1918 influenza A viruses.
著者: Gras, S. / Kedzierski, L. / Valkenburg, S.A. / Laurie, K. / Liu, Y.C. / Denholm, J.T. / Richards, M.J. / Rimmelzwaan, G.F. / Kelso, A. / Doherty, P.C. / Turner, S.J. / Rossjohn, J. / Kedzierska, K.
履歴
登録2010年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: NP418 epitope from 2009 swine-influenza strain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8843
ポリマ－44,8843
非ポリマー00
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.557, 81.913, 109.689
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain / MHC class I antigen B*35


分子量: 31940.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-B, HLAB / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30685, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Beta-2-microglobulin form pI 5.3


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド NP418 epitope from 2009 swine-influenza strain


分子量: 1064.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15-25% PEG 4000, 0.2M NH4Acetate, 0.1M Na-Citrate, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→65.63 Å / Num. obs: 30849 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 27.348 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 12.42
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.10.433.418583419599
2.1-2.20.3184.515601345899.1
2.2-2.30.2925.312619286698.3
2.3-2.40.2336.111025242598.9
2.4-2.50.1957.29289204598.5
2.5-2.60.1638.47939174798.7
2.6-2.70.1658.86693148598
2.7-30.10611.815615342198.3
3-40.0552223751528697.4
4-60.03731.512333275095.9
6-100.03631.5413093794
100.02836.493323477.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
BueIceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2FYY

2fyy


解像度: 2→65.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 11.575 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.205 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1562 5.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.218 30848 97.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 56.28 Å2 / Biso mean: 23.489 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å20 Å2
2---1.15 Å2-0 Å2
3---1.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→65.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3165 0 0 158 3323
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0213329
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.9374537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.835398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.16123.056180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.09615544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2791534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8331.51973
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42923205
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43831356
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6984.51332
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 120 -
Rwork0.294 2169 -
all-2289 -
obs--99.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.633-0.6111-0.22111.00820.14010.1320.06080.10580.1155-0.1458-0.0194-0.0876-0.0201-0.0042-0.04140.0884-0.00140.01130.05450.02110.03578.231-5.466-32.817
21.5605-0.3789-0.48171.0280.11920.4198-0.00450.0887-0.2168-0.0835-0.02130.12610.031-0.02840.02580.04540.0007-0.0180.0344-0.01020.0532-0.475-18.4636-28.748
30.4585-0.07780.7570.2854-0.29632.6188-0.0358-0.0890.01740.06810.0341-0.05590.055-0.11320.00170.04580.0175-0.02450.0577-0.00770.072224.4755-14.7298-4.3613
41.9766-0.1550.82320.66020.24457.31170.08520.0198-0.12210.0303-0.002-0.16490.60390.4596-0.08330.13860.0856-0.0670.0867-0.02110.142531.4828-20.1679-5.3751
55.74010.51770.99410.84830.37391.3463-0.0785-0.3088-0.08820.14220.0374-0.16840.00010.00510.04110.08910.0262-0.03850.0377-0.02450.074216.7143-1.3096-9.3563
62.75710.49550.73760.26780.1171.1478-0.20460.02450.4273-0.07450.0845-0.0521-0.2017-0.03680.12010.1167-0.0119-0.03170.0468-0.03730.191214.57985.8807-13.6282
72.17680.76530.83972.09710.44290.80210.00580.03810.1131-0.0113-0.0546-0.1959-0.0041-0.00650.04870.05480.0192-0.01070.06270.00770.064411.2379-4.2313-18.3777
83.6181.11540.44120.9446-0.27691.55230.0593-0.37110.33590.3254-0.0678-0.0132-0.13730.05930.00850.16240.0224-0.05420.083-0.09870.135716.84036.2759-4.7526
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 78
2X-RAY DIFFRACTION2A79 - 171
3X-RAY DIFFRACTION3A172 - 260
4X-RAY DIFFRACTION4A261 - 276
5X-RAY DIFFRACTION5B0 - 19
6X-RAY DIFFRACTION6B20 - 51
7X-RAY DIFFRACTION7B52 - 69
8X-RAY DIFFRACTION8B70 - 99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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