[日本語] English
万見
- PDB-3lcc: Structure of a SAM-dependent halide methyltransferase from Arabid... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lcc
タイトルStructure of a SAM-dependent halide methyltransferase from Arabidopsis thaliana
要素Putative methyl chloride transferase
キーワードTRANSFERASE / Halide Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / thiol S-methyltransferase activity / thiocyanate methyltransferase activity / glucosinolate catabolic process / defense response / methylation / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thiopurine S-methyltransferase (TPMT) / TPMT family / Thiopurine or thiol or thiocyanate S-methyltransferase (TPMT) family profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Thiocyanate methyltransferase 1 / Thiocyanate methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schmidberger, J.W. / O'Hagan, D. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2010
タイトル: Halomethane Biosynthesis: Structure of a SAM-Dependent Halide Methyltransferase from Arabidopsis thaliana
著者: Schmidberger, J.W. / James, A.B. / Edwards, R. / Naismith, J.H. / O'Hagan, D.
履歴
登録2010年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative methyl chloride transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8063
ポリマ－26,3861
非ポリマー4202
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.430, 54.430, 263.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Putative methyl chloride transferase / Halide/Thiol Methyltransferase 1 / AtHTMT1


分子量: 26385.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AtHOL1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta II (DE3)
参照: UniProt: O80561, UniProt: Q0WP12*PLUS, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.39 % / Mosaicity: 0.6 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2.0M (NH4)2SO4, 0.1M citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→47.137 Å / Num. all: 22767 / Num. obs: 22767 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.108
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / Num. unique all: 3197 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 56.52 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.13 Å
Translation2.5 Å47.13 Å
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 22653
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
6.9-100510.358505
5.38-6.951.40.71511
4.65-5.3849.10.798508
4.19-4.6543.40.79506
3.85-4.1949.70.804545
3.58-3.8547.60.793588
3.36-3.5854.40.779614
3.18-3.36580.797654
3.02-3.1865.90.755667
2.89-3.0288.30.735728
2.77-2.8989.20.665724
2.66-2.7789.30.751793
2.57-2.66920.7783
2.49-2.5793.30.502798
2.41-2.4991.40.697876
2.34-2.4190.80.711865
2.27-2.3488.60.36870
2.21-2.2789.20.729934
2.16-2.2189.70.714923
2.11-2.1691.50.65944
2.06-2.1186.60.625987
2.02-2.0688.80.554986
1.97-2.0288.20.5651026
1.94-1.9791.50.6791038
1.9-1.9486.80.5661053
1.86-1.989.10.5211075
1.83-1.8689.90.5571077
1.8-1.8388.60.6261075

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
直接法6.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GB4

2gb4


解像度: 1.8→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.172 / WRfactor Rwork: 0.145 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.924 / SU B: 4.209 / SU ML: 0.06 / SU R Cruickshank DPI: 0.104 / SU Rfree: 0.098 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 1159 5.1 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.151 22625 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 40.49 Å2 / Biso mean: 8.351 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.02 Å2-0 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1697 0 27 198 1922
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221814
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.9832479
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83633021
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8695223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.22624.47476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.04715290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.867157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02355
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5581.51108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1291.5440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05821806
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.753706
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9514.5673
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196 77 -
Rwork0.17 1530 -
all-1607 -
obs--99.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.3699 Å / Origin y: 20.8207 Å / Origin z: 12.5389 Å
111213212223313233
T0.0135 Å2-0.0076 Å2-0.0081 Å2-0.0054 Å20.0068 Å2--0.0177 Å2
L0.774 °20.1099 °2-0.1554 °2-0.6314 °2-0.1408 °2--0.8157 °2
S-0.0023 Å °-0.0048 Å °-0.0007 Å °0.0036 Å °-0.0159 Å °0.0029 Å °-0.0334 Å °0.008 Å °0.0181 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 228
2X-RAY DIFFRACTION1A300 - 301
3X-RAY DIFFRACTION1A236 - 435

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る