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万見
- PDB-3l82: X-ray Crystal structure of TRF1 and Fbx4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l82
タイトルX-ray Crystal structure of TRF1 and Fbx4 complex
要素
  • F-box only protein 4
  • Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードCELL CYCLE / TRFH domain / helix / GTPase domain / ADP-ribosylation / Cell division / Chromosomal protein / Cytoskeleton / DNA-binding / Mitosis / Nucleus / Phosphoprotein / Telomere / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / positive regulation of protein polyubiquitination / meiotic telomere clustering / t-circle formation ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / positive regulation of protein polyubiquitination / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / common myeloid progenitor cell proliferation / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / : / regulation of DNA damage checkpoint / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / ankyrin repeat binding / cellular homeostasis / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / negative regulation of protein localization to nucleus / DNA binding, bending / SCF ubiquitin ligase complex / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / post-transcriptional regulation of gene expression / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Packaging Of Telomere Ends / ubiquitin ligase complex / negative regulation of fibroblast proliferation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / positive regulation of protein ubiquitination / cellular response to ionizing radiation / protein destabilization / regulation of protein stability / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / fibrillar center / spindle / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / cellular senescence / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein ubiquitination / cell division / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-box only protein 4 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / : / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily ...F-box only protein 4 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / : / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / F-box domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Homeobox-like domain superfamily / Alpha Horseshoe / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1 / F-box only protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zeng, Z.X. / Wang, W. / Yang, Y.T. / Chen, Y. / Yang, X.M. / Diehl, J.A. / Liu, X.D. / Lei, M.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2010
タイトル: Structural Basis of Selective Ubiquitination of TRF1 by SCF(Fbx4)
著者: Zeng, Z. / Wang, W. / Yang, Y. / Chen, Y. / Yang, X. / Diehl, J.A. / Liu, X. / Lei, M.
履歴
登録2009年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 1
B: F-box only protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9252
ポリマ－50,9252
非ポリマー00
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Telomeric repeat-binding factor 1

A: Telomeric repeat-binding factor 1

B: F-box only protein 4

B: F-box only protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8494
ポリマ－101,8494
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z1
crystal symmetry operation3_544-y+1/2,x-1/2,z-1/41
crystal symmetry operation6_545x+1/2,-y-1/2,-z+1/41
Buried area5720 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area38580 Å2
手法PISA
3
A: Telomeric repeat-binding factor 1

B: F-box only protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9252
ポリマ－50,9252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_544-y+1/2,x-1/2,z-1/41
Buried area1680 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area20470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.097, 68.097, 234.421
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 24946.230 Da / 分子数: 1 / 断片: Dimerization domain residues 58-268 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1 / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P54274
#2: タンパク質 F-box only protein 4


分子量: 25978.363 Da / 分子数: 1 / 断片: F-box domain residues 162-387 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXO4, FBX4 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UKT5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.2
詳細: 300 mM NH4H2PO4, 100 mM sodium citrate pH 6.2, 10% n-propanol and 10 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9792, 0.9794
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月23日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97941
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 21712 / Num. obs: 21197 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 51.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 54.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→50 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2634 3742 -
Rwork0.2374 --
all-41195 -
obs-19553 93.7 %
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.603 Å20 Å20 Å2
2---7.603 Å20 Å2
3---15.206 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3077 0 0 60 3137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008023
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28514
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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