+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3l7m | ||||||
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Title | Structure of the Wall Teichoic Acid Polymerase TagF, H548A | ||||||
Components | Teichoic acid biosynthesis protein F | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / GT-B fold / monotopic membrane protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information teichoic acid poly(glycerol phosphate) polymerase / CDP-glycerol glycerophosphotransferase activity / teichoic acid biosynthetic process / cell wall organization / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus epidermidis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.85 Å | ||||||
Authors | Lovering, A.L. / Strynadka, N.C.J. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2010 Title: Structure of the bacterial teichoic acid polymerase TagF provides insights into membrane association and catalysis. Authors: Lovering, A.L. / Lin, L.Y. / Sewell, E.W. / Spreter, T. / Brown, E.D. / Strynadka, N.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3l7m.cif.gz | 713.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3l7m.ent.gz | 592.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3l7m.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3l7m_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3l7m_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 3l7m_validation.xml.gz | 62.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3l7m_validation.cif.gz | 83 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l7/3l7m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l7/3l7m | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3l7iSC 3l7jC 3l7kC 3l7lC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 86968.070 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: TagF / Mutation: H584A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus epidermidis (bacteria) / Strain: RP62A / Gene: SERP1960, tagF / Plasmid: pET28b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q5HLM5 #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.83 Å3/Da / Density % sol: 32.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.8 Details: 1.75M ammonium phosphate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jun 1, 2009 |
Radiation | Monochromator: synchrotron / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→50 Å / Num. all: 537195 / Num. obs: 482401 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 25.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→3 Å / Redundancy: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.582 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.582 / % possible all: 59.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3L7I Resolution: 2.85→19.943 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.807 Å2 / ksol: 0.285 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.85→19.943 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Selection details: chain D and resid 653:724) |