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- PDB-4uoo: Structure of lipoteichoic acid synthase LtaS from Listeria monocy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uoo
タイトルStructure of lipoteichoic acid synthase LtaS from Listeria monocytogenes
要素LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / LIPOTEICHOIC ACID SYNTHESIS / CELL WALL / GRAM POSITIVE
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Arylsulfatase, C-terminal domain - #170 / Lipoteichoic acid synthase-like / : / Arylsulfatase, C-terminal domain / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 2-Layer Sandwich ...Arylsulfatase, C-terminal domain - #170 / Lipoteichoic acid synthase-like / : / Arylsulfatase, C-terminal domain / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Campeotto, I. / Freemont, P. / Grundling, A.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural and mechanistic insight into the Listeria monocytogenes two-enzyme lipoteichoic acid synthesis system.
著者: Campeotto, I. / Percy, M.G. / MacDonald, J.T. / Forster, A. / Freemont, P.S. / Grundling, A.
履歴
登録2014年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Other
改定 1.22014年10月22日Group: Database references
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
B: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
C: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
D: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
E: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,39010
ポリマ－262,2685
非ポリマー1225
水00
1
A: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4782
ポリマ－52,4541
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4782
ポリマ－52,4541
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4782
ポリマ－52,4541
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4782
ポリマ－52,4541
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4782
ポリマ－52,4541
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.760, 119.760, 473.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 230 - 644 / Label seq-ID: 36 - 450

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.8607, 0.509, 0.0128), (-0.509, -0.8608, 0.0056), (0.0139, -0.0017, 0.9999)-90.3406, 51.7635, -39.0678
3given(0.8781, 0.4784, -0.0024), (0.4784, -0.8781, -0.0029), (-0.0035, 0.0014, -1)-5.7969, 149.8961, 79.0367
4given(0.5031, -0.8641, -0.0155), (0.8642, 0.5031, 0.0083), (0.0007, -0.0176, 0.9998)32.1268, 111.1295, -78.2585
5given(-0.5151, -0.8571, -0.0065), (-0.8569, 0.5148, 0.025), (-0.018, 0.0185, -0.9997)-67.9831, 28.9146, 38.8665
6given(1), (1), (1)
7given(-0.514628, -0.857401, -0.004655), (-0.857164, 0.51434, 0.026905), (-0.020674, 0.017836, -0.999627)-68.01523, 28.81536, 38.74216
8given(0.502595, -0.864356, -0.016952), (0.864521, 0.502522, 0.008658), (0.001036, -0.019007, 0.999819)32.22073, 111.13499, -78.15736
9given(0.878512, 0.477721, -0.000283), (0.477715, -0.878505, -0.004218), (-0.002263, 0.003571, -0.999991)-5.87117, 149.96748, 78.94776
10given(-0.860344, 0.509584, 0.011492), (-0.509547, -0.860421, 0.006176), (0.013035, -0.000542, 0.999915)-90.27109, 51.69691, -39.13647

-
要素

#1: タンパク質
LIPOTEICHOIC ACID SYNTHASE / LMO0927 PROTEIN


分子量: 52453.633 Da / 分子数: 5 / 断片: EXTRACELLULAR CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 226-653 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
株: EGD-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: Q8Y8H6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; その他の、リン酸基を含む基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.28 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6 / 詳細: 0.64M NA ACETATE PH 4.6, 4% PEG3350, 100 MM MGCL2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.97
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→106.88 Å / Num. obs: 63877 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 84.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W8D

2w8d


解像度: 3→108.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.431 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25996 3201 5 %RANDOM
Rwork0.22215 ---
obs0.22405 60591 90.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.17 Å20 Å20 Å2
2--1.17 Å20 Å2
3----2.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→108.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16740 0 5 0 16745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0217170
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0215510
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.791.95323245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.575335875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.28552070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05525.562890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.98152860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4851525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.030.22415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02119825
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.024110
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.1764.9588295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.1744.9588294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.2527.42510360
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.7015.0938875
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6450 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Dom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
1A8.34
2B11.56
3C6.65
4D11.34
5E7.47
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 212 -
Rwork0.319 4057 -
obs--83.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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