[日本語] English
万見
- PDB-3l4g: Crystal structure of Homo Sapiens cytoplasmic Phenylalanyl-tRNA s... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l4g
タイトルCrystal structure of Homo Sapiens cytoplasmic Phenylalanyl-tRNA synthetase
要素
  • Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
  • Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
キーワードLIGASE / aminoacylation / tRNA-binding / DNA-binding domain / four-helix bundle / Acetylation / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylalanine-tRNA ligase complex / phenylalanine-tRNA ligase / phenylalanine-tRNA ligase activity / phenylalanyl-tRNA aminoacylation / Cytosolic tRNA aminoacylation / protein heterotetramerization / tRNA binding / translation / magnesium ion binding / RNA binding ...phenylalanine-tRNA ligase complex / phenylalanine-tRNA ligase / phenylalanine-tRNA ligase activity / phenylalanyl-tRNA aminoacylation / Cytosolic tRNA aminoacylation / protein heterotetramerization / tRNA binding / translation / magnesium ion binding / RNA binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2320 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #2330 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #240 / PheRS DNA binding domain 2 / PheRS, DNA binding domain 1 / PheRS, DNA binding domain 3 / PheRS DNA binding domain 1 / PheRS DNA binding domain 3 / PheRS DNA binding domain 2 / Phenylalanine--tRNA ligase beta subunit, B1 domain ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2320 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #2330 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #240 / PheRS DNA binding domain 2 / PheRS, DNA binding domain 1 / PheRS, DNA binding domain 3 / PheRS DNA binding domain 1 / PheRS DNA binding domain 3 / PheRS DNA binding domain 2 / Phenylalanine--tRNA ligase beta subunit, B1 domain / Phe-tRNA synthetase beta subunit B1 domain / Phenylalanyl-tRNA synthetase, class IIc, beta subunit, archaeal/eukaryotic type / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 3 / Phenylalanyl-trna Synthetase, Chain B, domain 3 / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 - #10 / Phenylalanyl-tRNA synthetase, class IIc, alpha subunit / tRNA synthetase, B5-domain / tRNA synthetase B5 domain / B5 domain profile. / tRNA synthetase B5 domain / B3/4 domain / Phenylalanyl tRNA synthetase beta chain, core domain / Phenylalanyl tRNA synthetase beta chain CLM domain / B3/B4 tRNA-binding domain / Phenylalanyl-tRNA synthetase-like, B3/B4 / Phenylalanine-tRNA ligase, class IIc, beta subunit / B3/4 domain / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / Phenylalanyl-tRNA synthetase / tRNA synthetases class II core domain (F) / Putative DNA-binding domain superfamily / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 3-Layer(bba) Sandwich / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE / Phenylalanine--tRNA ligase beta subunit / Phenylalanine--tRNA ligase alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Finarov, I. / Moor, N. / Kessler, N. / Klipcan, L. / Safro, M.G.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure of human cytosolic phenylalanyl-tRNA synthetase: evidence for kingdom-specific design of the active sites and tRNA binding patterns.
著者: Finarov, I. / Moor, N. / Kessler, N. / Klipcan, L. / Safro, M.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Crystallization and X-ray analysis of human cytoplasmic phenylalanyl-tRNA synthetase
著者: Finarov, I. / Moor, N. / Kessler, N. / Safro, M.G.
履歴
登録2009年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
B: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
C: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
D: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
E: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
F: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
G: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
H: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
I: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
J: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
K: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
L: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
M: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
N: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
O: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
P: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)992,19424
ポリマ－990,87216
非ポリマー1,3228
水00
1
A: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
B: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
C: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
D: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,0486
ポリマ－247,7184
非ポリマー3302
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25350 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area82080 Å2
手法PISA
2
E: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
F: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
G: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
H: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,0486
ポリマ－247,7184
非ポリマー3302
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24950 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area70230 Å2
手法PISA
3
I: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
J: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
K: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
L: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,0486
ポリマ－247,7184
非ポリマー3302
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24650 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area73250 Å2
手法PISA
4
M: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
N: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
O: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
P: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,0486
ポリマ－247,7184
非ポリマー3302
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24370 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area71870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)363.338, 213.884, 212.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain / cytoplasmic Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha subunit / Phenylalanine--tRNA ligase alpha chain / ...cytoplasmic Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha subunit / Phenylalanine--tRNA ligase alpha chain / PheRS / CML33


分子量: 57644.527 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FARSA, FARS, FARSL, FARSLA / プラスミド: Pet21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR / 参照: UniProt: Q9Y285, phenylalanine-tRNA ligase
#2: タンパク質
Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain / cytoplasmic Phenylalanyl-tRNA synthetase beta subunit / Phenylalanine--tRNA ligase beta chain / PheRS


分子量: 66214.484 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FARSB, FARSLB, FRSB, HSPC173 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR / 参照: UniProt: Q9NSD9, phenylalanine-tRNA ligase
#3: 化合物
ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.04M NaCitrate, MES pH 6.4, 5mM 2-mercaptoethanol, 5mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. all: 199279 / Num. obs: 193345 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 1.24 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PYS and 2CXI

1pys

2cxi


解像度: 3.3→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1778 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: a non-crystallographic symmetry for most parts of the molecules in assymetric unit was used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 9560 -Random
Rwork0.242 ---
obs0.242 191242 96 %-
all-199279 --
溶媒の処理Bsol: 105.879 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 120.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.507 Å20 Å210.166 Å2
2--17.115 Å20 Å2
3----6.608 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.87 Å0.85 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数59299 0 96 0 59395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008687
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.34
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.420.39549320.3795X-RAY DIFFRACTION89.02
3.42-3.550.39138990.3562X-RAY DIFFRACTION90.39
3.55-3.720.35999600.3247X-RAY DIFFRACTION91.18
3.72-3.910.33679220.2984X-RAY DIFFRACTION91.52
3.91-4.160.30310050.2593X-RAY DIFFRACTION91.57
4.16-4.480.27159740.2219X-RAY DIFFRACTION91.75
4.48-4.930.27479650.2152X-RAY DIFFRACTION91.96
4.93-5.640.28429710.2198X-RAY DIFFRACTION91.93
5.64-7.110.28099290.2278X-RAY DIFFRACTION92.16
7.11-300.224410030.1904X-RAY DIFFRACTION90.07

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る