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- PDB-3l1z: Crystal structure of the U-BOX domain of human E4B ubiquitin liga... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l1z
タイトルCrystal structure of the U-BOX domain of human E4B ubiquitin ligase in complex with UBCH5C E2 ubiquitin conjugating enzyme
要素
  • Ubiquitin conjugation factor E4 B
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
キーワードLIGASE / E4B / UFD2A / UBCH5C / U-BOX UBIQUITIN LIGASE / E2 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / UBL CONJUGATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


granzyme-mediated apoptotic signaling pathway / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity ...granzyme-mediated apoptotic signaling pathway / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / protein K48-linked ubiquitination / response to UV / protein autoubiquitination / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / ERAD pathway / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / protein polyubiquitination / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endosome membrane / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin conjugation factor E4, core / Ubiquitin conjugation factor E4 / Ubiquitin elongating factor core / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...Ubiquitin conjugation factor E4, core / Ubiquitin conjugation factor E4 / Ubiquitin elongating factor core / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin conjugation factor E4 B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Benirschke, R. / Thompson, J.R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Molecular Basis for the Association of Human E4B U Box Ubiquitin Ligase with E2-Conjugating Enzymes UbcH5c and Ubc4.
著者: Benirschke, R.C. / Thompson, J.R. / Nomine, Y. / Wasielewski, E. / Juranic, N. / Macura, S. / Hatakeyama, S. / Nakayama, K.I. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
履歴
登録2009年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年12月28日Group: Derived calculations
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
B: Ubiquitin conjugation factor E4 B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5482
ポリマ－29,5482
非ポリマー00
水27015
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3

B: Ubiquitin conjugation factor E4 B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5482
ポリマ－29,5482
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12500 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.708, 142.708, 83.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / Ubiquitin-protein ligase D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa ...Ubiquitin-protein ligase D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 3 / E2(17)KB 3


分子量: 17998.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D3, UBCH5C / プラスミド: pT7.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P61077, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin conjugation factor E4 B / Ubiquitin fusion degradation protein 2 / Homozygously deleted in neuroblastoma 1


分子量: 11548.991 Da / 分子数: 1 / Fragment: U box domain, residues 1208-1302 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE4B, HDNB1, KIAA0684, UFD2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O95155
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 4M sodium formate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.17→32.78 Å / Num. obs: 8196 / % possible obs: 92.17 % / 冗長度: 58.8 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Net I/σ(I): 18.06
反射 シェル解像度: 3.17→3.23 Å / 冗長度: 57.6 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 6.18 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1L1X AND 3L1Y

1l1x
PDB 未公開エントリ

3l1y


解像度: 3.17→32.78 Å / SU ML: 0.45 / Isotropic thermal model: Isotropic and TLS / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2794 808 9.86 %RANDOM
Rwork0.2315 ---
obs0.2364 8196 92.17 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.003 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 451.55 Å2 / Biso mean: 93.63 Å2 / Biso min: 35.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.959 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.959 Å2-0 Å2
3----8.964 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.17→32.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1850 0 0 15 1865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031900
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6892587
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.487723
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004340
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.17-3.3690.45121490.35191221X-RAY DIFFRACTION96
3.369-3.62890.42031300.30871146X-RAY DIFFRACTION88
3.6289-3.99350.29471170.2491209X-RAY DIFFRACTION91
3.9935-4.570.2631040.21321204X-RAY DIFFRACTION89
4.57-5.75270.23711560.18851187X-RAY DIFFRACTION90
5.7527-32.78710.23011520.20061421X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1859-4.48991.78942.1187-2.30421.41850.33540.2043-1.5728-0.09090.09661.6524-0.29310.158-0.41720.6701-0.23940.0140.9508-0.07321.3354-69.924333.004914.5012
22.8471-2.04162.20711.94089.62972.04171.21410.24121.70651.4715-1.4446-0.16611.9651-1.00760.38240.6709-0.12710.14690.6446-0.04690.5476-62.813430.882719.8036
34.62790.9785-1.62582.2815-2.59383.1001-0.3169-0.5614-0.96540.90110.0501-0.3247-0.39020.22480.13160.959-0.00280.09240.75560.16330.8853-51.167733.563726.6666
41.9576-7.0299-3.19888.0917.07719.49080.7049-0.6979-0.9127-0.7347-0.25810.4092-0.9659-1.3217-0.4960.8233-0.0301-0.03080.96810.2460.9865-60.423242.435921.4509
5-1.35090.3439-5.8047-0.46123.42059.15360.1334-1.05920.09160.02880.5009-0.2048-1.08051.77440.42660.62820.0404-0.22170.31940.1064-1.0274-48.343841.275622.787
6-3.21891.99426.63934.43032.31671.3524-0.1474-1.3429-3.2349-0.06230.59730.2217-0.45080.7224-0.1830.8352-0.1253-0.0931.2750.51411.5694-32.423637.725422.9664
74.10351.18251.66082.82511.95712.3501-0.2397-0.5234-0.2785-0.27780.0190.3318-0.2285-0.36690.19790.4984-0.0293-0.08620.49290.12330.816-45.533641.594414.0418
82.2027-1.0019-0.72822.81078.39959.6982-0.18120.4518-1.4019-0.7692-0.555-0.1198-0.86470.44960.58710.61110.04580.09280.52410.18540.6374-48.000230.852512.0588
91.15091.9257-1.10218.6856-0.10454.9978-0.0523-0.0792-1.3952-0.1570.4442-2.08180.32970.5602-0.29010.3931-0.0794-0.05290.45620.04481.027-30.480939.56527.7085
108.77811.9747-1.16167.0792-0.57060.6981-0.2472-1.5877-1.2686-0.44141.05991.4925-0.38930.3414-0.73440.5218-0.043-0.30730.8130.09280.9653-29.763349.413117.9626
11-0.4602-2.54283.9028.0078-0.72496.1148-0.5063-0.621-0.50451.52560.74150.6223-3.80411.4419-0.47651.959-0.54360.33141.70840.06420.6307-54.530448.874230.7253
126.78741.6373-3.0387-0.7306-0.04111.7749-0.29330.35220.09650.06340.02730.3744-0.1898-0.3450.18250.88620.3589-0.41981.1821-0.2880.9809-52.862260.353226.0537
137.26357.8135.60862.7506-1.9741-2.30510.1790.8276-3.6037-0.6069-0.7746-3.124-0.0057-0.40960.48840.18790.14870.0450.4842-0.07691.0492-59.515758.796619.1372
143.9493-2.69351.03414.9895-5.66199.4772-0.60540.79521.2077-0.5575-0.17840.22130.3383-0.56520.58040.6114-0.102-0.14910.7930.11970.883-51.397662.29514.2526
158.9854-4.3061.9931.3209-3.07435.96720.62040.349-1.4445-0.7056-0.19220.2186-0.09840.6573-0.48080.6025-0.05010.18880.4554-0.141.082-58.337357.14737.6476
167.9948-4.1182-5.97795.66484.47515.34310.02010.97731.33650.6608-0.1418-0.29320.5001-0.39340.15470.6687-0.0329-0.08070.70980.1270.6663-57.913566.52844.8721
17-0.63563.1969-7.33762.0818-2.57428.44520.34-0.23261.39830.0606-1.05-0.1074-0.27761.84380.62890.45880.1070.24150.79810.19061.4895-44.04560.888714.8262
185.6226-4.5554-6.0267.35766.02490.3959-1.4904-0.642-0.11871.1610.09550.22320.26810.69630.97860.79030.0104-0.1480.9917-0.04330.5619-44.080352.057928.8023
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid -1:3)A-1 - 3
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 4:9)A4 - 9
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 10:30)A10 - 30
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 31:35)A31 - 35
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 36:40)A36 - 40
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 41:46)A41 - 46
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 47:87)A47 - 87
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 88:108)A88 - 108
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 109:137)A109 - 137
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 138:150)A138 - 150
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 1223:1227)B1223 - 1227
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 1228:1233)B1228 - 1233
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 1234:1239)B1234 - 1239
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 1240:1253)B1240 - 1253
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 1254:1265)B1254 - 1265
16X-RAY DIFFRACTION16(chain B and resid 1266:1279)B1266 - 1279
17X-RAY DIFFRACTION17(chain B and resid 1280:1288)B1280 - 1288
18X-RAY DIFFRACTION18(chain B and resid 1289:1300)B1289 - 1300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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