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万見
- PDB-3kz1: Crystal Structure of the Complex of PDZ-RhoGEF DH/PH domains with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kz1
タイトルCrystal Structure of the Complex of PDZ-RhoGEF DH/PH domains with GTP-gamma-S Activated RhoA
要素
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 11
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / regulation of RhoA GTPase / RhoGEF / DH / PH / Rho / GTPase activation / Guanine-nucleotide releasing factor / Membrane / Cytoskeleton / GTP-binding / Magnesium / Nucleotide-binding / Prenylation / Proto-oncogene
機能・相同性
機能・相同性情報


aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell size / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / RHOB GTPase cycle / establishment of cell polarity / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / stress fiber assembly / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / androgen receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / CDC42 GTPase cycle / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / striated muscle contraction / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / regulation of cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / G protein activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / G protein-coupled receptor binding / RHO GTPases Activate Formins
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain ...Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Chen, Z. / Sternweis, P.C. / Sprang, S.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Activated RhoA binds to the pleckstrin homology (PH) domain of PDZ-RhoGEF, a potential site for autoregulation.
著者: Chen, Z. / Medina, F. / Liu, M.Y. / Thomas, C. / Sprang, S.R. / Sternweis, P.C.
履歴
登録2009年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
E: Transforming protein RhoA
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,3138
ポリマ－130,1864
非ポリマー1,1274
水1,35175
1
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6564
ポリマ－65,0932
非ポリマー5642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
E: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6564
ポリマ－65,0932
非ポリマー5642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.166, 111.836, 138.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / PDZ-RhoGEF


分子量: 44568.336 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 710-1085 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF11, KIAA0380 / プラスミド: pGEX-kG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15085
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / H12


分子量: 20524.510 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pGEX-kG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 14-16% PEG 10000, 0.1M ammonium acetate, 0.1M Bis-Tris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 38512 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.691 / Mean I/σ(I) obs: 1.46 / % possible all: 62.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1A2B, 1XCG

1a2b

1xcg


解像度: 2.7→33.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU ML: 0.389 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 1.789 / ESU R Free: 0.395 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: B-factors reported represent the sum of TLS and residual B-factors
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28328 1947 5 %RANDOM
Rwork0.23351 ---
all0.23604 ---
obs0.23604 36635 90.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.317 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20 Å20 Å2
2--2.01 Å20 Å2
3----3.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→33.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8705 0 66 75 8846
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0228920
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4361.9912044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.47551069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.94324.171422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.936151723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.581576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216576
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 100 -
Rwork0.346 1825 -
obs-1825 62.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7206-0.1355-0.88530.42930.29540.76970.04270.1642-0.132-0.0176-0.0280.0272-0.087-0.02-0.01470.3385-0.0253-0.04580.1596-0.00570.849-34.282-4.4639.978
21.7407-0.0365-0.37330.76980.6870.7374-0.048-0.11350.36990.00070.11-0.1292-0.11980.1586-0.06190.4278-0.0046-0.07230.2410.00750.9297-25.40612.54128.956
39.1573-0.2304-1.57324.1171-0.66562.96280.07450.78140.6024-0.43550.0834-0.4079-0.120.0981-0.1580.0892-0.01890.04340.1096-0.0870.938114.314-7.6210.539
47.95490.64480.62413.05580.72973.4651-0.312-0.5291.5363-0.175-0.37971.1224-0.5029-0.67950.69170.17670.1369-0.18390.1753-0.26771.4411-74.17420.19533.296
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A714 - 1082
2X-RAY DIFFRACTION1A200 - 235
3X-RAY DIFFRACTION2B715 - 1081
4X-RAY DIFFRACTION2B200 - 217
5X-RAY DIFFRACTION3E3 - 181
6X-RAY DIFFRACTION3E538 - 550
7X-RAY DIFFRACTION3E200 - 211
8X-RAY DIFFRACTION4F3 - 181
9X-RAY DIFFRACTION4F538 - 550
10X-RAY DIFFRACTION4F200 - 208

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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