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万見
- PDB-3kxb: Structural characterization of H3K56Q nucleosomes and nucleosomal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kxb
タイトルStructural characterization of H3K56Q nucleosomes and nucleosomal arrays
要素
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA
キーワードTranscription/DNA / Nucleosome / Transcription / Transcription-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Clark, N.J. / Lilyestrom, W.G.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Structural characterization of H3K56Q nucleosomes and nucleosomal arrays.
著者: Watanabe, S. / Resch, M. / Lilyestrom, W. / Clark, N. / Hansen, J.C. / Peterson, C. / Luger, K.
履歴
登録2009年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references
カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA
J: PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,25010
ポリマ－198,25010
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area52780 Å2
ΔGint-363 kcal/mol
Surface area73830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.517, 105.670, 181.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細A single nucleosome is in the asymmetric unit. One nucleosome is composed of 2 chains each of the four histones (H2A, H2B, H3 and H4) in an octamer as well as 146 base pairs of double stranded DNA. No symmetry operations are required to build the biological unit.

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15303.863 Da / 分子数: 2 / 変異: K57E, G103A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 変異: S33T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 117分子 IJ

#5: DNA鎖 PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: Crystals were grown by vapor diffusion in 8 20 days at 20 C using a droplet containing 4.0 mg ml−1 core particle 50 mM KCl, 70 75 mM MnCl , and 20 mM potassium cacodylate, pH 6.0, ...詳細: Crystals were grown by vapor diffusion in 8 20 days at 20 C using a droplet containing 4.0 mg ml−1 core particle 50 mM KCl, 70 75 mM MnCl , and 20 mM potassium cacodylate, pH 6.0, surrounded by silicon oil DC200 (110mPa s; Fluka) and equilibrated against 40 46 mM MnCl2, 35 40 mM KCl and 20 mM potassium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月17日 / 詳細: Rigaku Varimax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. all: 35254 / Num. obs: 35254 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.3 % / Biso Wilson estimate: 79.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 19.53
反射 シェル最高解像度: 3.2 Å / % possible all: 78

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDBID 1AOI

1aoi


解像度: 3.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2925 2738 -Random
Rwork0.2835 ---
all0.378 35254 --
obs0.378 27493 78 %-
原子変位パラメータBiso mean: 79.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5773 5980 0 115 11868

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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