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万見
- PDB-3kti: Structure of ClpP in complex with ADEP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kti
タイトルStructure of ClpP in complex with ADEP1
要素
  • ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
  • Acyldepsipeptide 1
キーワードHYDROLASE/ANTIBIOTIC / hydrolase / Protease / Serine protease / Stress response / A54556A / enopeptin / depsipeptide / antibiotics / HYDROLASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATP-dependent peptidase activity / ATPase binding / serine-type endopeptidase activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily ...ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADEP1 / : / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
Streptococcus hawaiiensis
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lee, B.-G. / Brotz-Oesterhelt, H. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structures of ClpP in complex with acyldepsipeptide antibiotics reveal its activation mechanism
著者: Lee, B.-G. / Park, E.Y. / Lee, K.-E. / Jeon, H. / Sung, K.H. / Paulsen, H. / Rubsamen-Schaeff, H. / Brotz-Oesterhelt, H. / Song, H.K.
履歴
登録2009年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年2月27日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
H: Acyldepsipeptide 1
I: Acyldepsipeptide 1
J: Acyldepsipeptide 1
K: Acyldepsipeptide 1
L: Acyldepsipeptide 1
M: Acyldepsipeptide 1
N: Acyldepsipeptide 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,08828
ポリマ－159,09014
非ポリマー1,99814
水12,016667
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21500 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area50510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.645, 151.756, 100.665
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Endopeptidase Clp / Caseinolytic protease / Stress protein G7


分子量: 21990.223 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: clpP, yvdN, BSU34540 / プラスミド: pET26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P80244, endopeptidase Clp
#2: タンパク質・ペプチド
Acyldepsipeptide 1 / ADEP1


タイプ: Cyclic depsipeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 736.855 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptococcus hawaiiensis / 株: NRRL 15010 / 参照: NOR: NOR01131, ADEP1
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Imidazole, 1M sodium citrate, pH 8.0, hanging drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月13日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 104501

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 4867 4.6 %
Rwork0.217 --
obs-96696 90.9 %
溶媒の処理Bsol: 52.917 Å2
原子変位パラメータBiso max: 83.39 Å2 / Biso mean: 38.407 Å2 / Biso min: 18.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.24 Å20 Å2-6.349 Å2
2--7.937 Å20 Å2
3----11.177 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9646 0 119 667 10432
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.148
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3951.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1412
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0962.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5nhe.paramnhe.top
X-RAY DIFFRACTION6unk.paramunk.top
X-RAY DIFFRACTION7dms.paramdms.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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