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- PDB-3ko1: Cystal structure of thermosome from Acidianus tengchongensis strain S5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ko1
タイトルCystal structure of thermosome from Acidianus tengchongensis strain S5
要素Chaperonin
キーワードCHAPERONE / 9-fold symmetry / double ring / ATP hydrolase / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GroEL / GroEL / Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. ...GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GroEL / GroEL / Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chaperonin
類似検索 - 構成要素
生物種Acidianus tengchongensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Huo, Y. / Zhang, K. / Hu, Z. / Wang, L. / Zhai, Y. / Zhou, Q. / Lander, G. / He, Y. / Zhu, J. / Xu, W. ...Huo, Y. / Zhang, K. / Hu, Z. / Wang, L. / Zhai, Y. / Zhou, Q. / Lander, G. / He, Y. / Zhu, J. / Xu, W. / Dong, Z. / Sun, F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of group II chaperonin in the open state.
著者: Yanwu Huo / Zhongjun Hu / Kai Zhang / Li Wang / Yujia Zhai / Qiangjun Zhou / Gabe Lander / Jiang Zhu / Yongzhi He / Xiaoyun Pang / Wei Xu / Mark Bartlam / Zhiyang Dong / Fei Sun /
要旨: Thermosomes are group II chaperonins responsible for protein refolding in an ATP-dependent manner. Little is known regarding the conformational changes of thermosomes during their functional cycle ...Thermosomes are group II chaperonins responsible for protein refolding in an ATP-dependent manner. Little is known regarding the conformational changes of thermosomes during their functional cycle due to a lack of high-resolution structure in the open state. Here, we report the first complete crystal structure of thermosome (rATcpnβ) in the open state from Acidianus tengchongensis. There is a ∼30° rotation of the apical and lid domains compared with the previous closed structure. Besides, the structure reveals a conspicuous hydrophobic patch in the lid domain, and residues locating in this patch are conserved across species. Both the closed and open forms of rATcpnβ were also reconstructed by electron microscopy (EM). Structural fitting revealed the detailed conformational change from the open to the closed state. Structural comparison as well as protease K digestion indicated only ATP binding without hydrolysis does not induce chamber closure of thermosome.
履歴
登録2009年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperonin
B: Chaperonin
C: Chaperonin
D: Chaperonin
E: Chaperonin
F: Chaperonin
G: Chaperonin
H: Chaperonin
I: Chaperonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)541,49018
ポリマ－537,6459
非ポリマー3,8459
水00
1
A: Chaperonin
B: Chaperonin
C: Chaperonin
D: Chaperonin
E: Chaperonin
F: Chaperonin
G: Chaperonin
H: Chaperonin
I: Chaperonin
ヘテロ分子

A: Chaperonin
B: Chaperonin
C: Chaperonin
D: Chaperonin
E: Chaperonin
F: Chaperonin
G: Chaperonin
H: Chaperonin
I: Chaperonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,082,98036
ポリマ－1,075,29018
非ポリマー7,69018
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area52950 Å2
ΔGint-253 kcal/mol
Surface area382030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)223.674, 283.042, 160.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I

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要素

#1: タンパク質
Chaperonin


分子量: 59738.344 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Acidianus tengchongensis (古細菌) / 株: S5 / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta-gami / 参照: UniProt: Q877H2
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.14 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-Hcl, 1.15M Li2SO4, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月10日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→50 Å / Num. obs: 76576 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 3429 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
CNS2.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q3R

1q3r


解像度: 3.7→48.39 Å / SU B: 47.548 / SU ML: 0.649 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.814 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 3825 5 %RANDOM
Rwork0.277 ---
obs0.277 76142 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 123.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.511 Å20 Å2-28.794 Å2
2--24.962 Å20 Å2
3----29.473 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→48.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34641 0 243 0 34884

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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