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- PDB-3klk: Crystal structure of Lactobacillus reuteri N-terminally truncated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3klk
タイトルCrystal structure of Lactobacillus reuteri N-terminally truncated glucansucrase GTF180 in triclinic apo- form
要素Glucansucrase
キーワードTRANSFERASE / native form / open conformation / multidomain protein / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


dextransucrase activity / dextransucrase / glucan biosynthetic process / glucosyltransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucansucrase / Glycoside hydrolase, family 70, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 70 / Cholin Binding / left handed beta-beta-3-solenoid / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Choline-binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. ...Glucansucrase / Glycoside hydrolase, family 70, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 70 / Cholin Binding / left handed beta-beta-3-solenoid / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Choline-binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Ribbon / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lactobacillus reuteri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Vujicic-Zagar, A. / Pijning, T. / Kralj, S. / Eeuwema, W. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of a 117 kDa glucansucrase fragment provides insight into evolution and product specificity of GH70 enzymes
著者: Vujicic-Zagar, A. / Pijning, T. / Kralj, S. / Lopez, C.A. / Eeuwema, W. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2009年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucansucrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,51210
ポリマ－116,7361
非ポリマー7779
水19,0061055
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.279, 65.949, 82.506
Angle α, β, γ (deg.)73.300, 78.460, 85.820
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Glucansucrase


分子量: 116735.633 Da / 分子数: 1
断片: N-terminally truncated GTF180, UNP residues 742-1772
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus reuteri (バクテリア)
株: 180 / 遺伝子: gtf180 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5SBN3, dextransucrase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1055 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONFLICT F1674L MAY DUE TO PCR ERROR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.5551.74
2
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, sodium potassium phosphate, BIS-TRIS propane-HCl buffer, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.9791
シンクロトロンESRF ID2920.97911, 0.97927, 0.97564
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2005年12月17日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2005年12月17日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.979111
30.979271
40.975641
反射解像度: 1.65→77.625 Å / Num. obs: 133854 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.65-1.743.70.4531.571015192130.45394.8
1.74-1.843.80.2972.270393183030.29795.5
1.84-1.973.80.1932.866229173190.19395.9
1.97-2.133.80.1294.661543161950.12996.4
2.13-2.333.80.0975.756240149380.09796.9
2.33-2.613.70.0786.950660135310.07897.3
2.61-3.013.70.077.744662120350.0797.8
3.01-3.693.60.0638.736949102220.06398.2
3.69-5.223.40.05111.22675178750.05198.5
5.22-63.123.60.04114.91534442230.04195.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.21データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / WRfactor Rfree: 0.222 / WRfactor Rwork: 0.22 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.861 / SU B: 4.103 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.109 / SU Rfree: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 6715 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.167 133798 96.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 102.23 Å2 / Biso mean: 22.596 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å2-0.53 Å20.68 Å2
2--0.1 Å2-0.14 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7977 0 49 1055 9081
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0228205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5581.93511151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.13451009
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.85325.459436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.689151308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7441535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026426
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.24138
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.25716
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2937
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0760.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3090.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3470.248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.3581.55111
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.32128029
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.55633591
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.8944.53120
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 506 -
Rwork0.262 9221 -
all-9727 -
obs--94.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.36771.599-1.17688.7122-3.66684.9608-0.14780.0325-0.09350.23560.0327-0.45410.11430.06350.1151-0.0001-0.0001-0.000100.00010.000143.71892.1247.424
20.66860.5031-0.56320.8368-0.26731.1128-0.02570.0661-0.004-0.04640.0343-0.0046-0.1015-0.0339-0.0086-0.1011-0.01970.0154-0.12950.0067-0.192716.16528.75175.659
31.0393-1.70050.92662.7902-1.38463.0074-0.018-0.1131-0.15260.08430.12160.23940.1929-0.096-0.10350.0606-0.14010.09040.01990.06680.000744.75591.54934.392
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A746 - 815
2X-RAY DIFFRACTION2A816 - 1640
3X-RAY DIFFRACTION3A1641 - 1751

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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