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- PDB-3kb6: Crystal structure of D-Lactate dehydrogenase from aquifex aeolicu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kb6
タイトルCrystal structure of D-Lactate dehydrogenase from aquifex aeolicus complexed with NAD and Lactic acid
要素D-lactate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / D-LDH / NAD / STRUCTURAL GENOMICS / NPPSFA / NATIONAL PROJECT ON PROTEIN STRUCTURAL AND FUNCTIONAL ANALYSES / RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS INITIATIVE / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydrogenase activity / NAD binding
類似検索 - 分子機能
D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LACTIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PROPANOIC ACID / D-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Antonyuk, S.V. / Strange, R.W. / Ellis, M.J. / Bessho, Y. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Hasnain, S.S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Structure of D-lactate dehydrogenase from Aquifex aeolicus complexed with NAD(+) and lactic acid (or pyruvate).
著者: Antonyuk, S.V. / Strange, R.W. / Ellis, M.J. / Bessho, Y. / Kuramitsu, S. / Inoue, Y. / Yokoyama, S. / Hasnain, S.S.
履歴
登録2009年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年11月10日ID: 2PI1
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-lactate dehydrogenase
B: D-lactate dehydrogenase
C: D-lactate dehydrogenase
D: D-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,19946
ポリマ－153,8344
非ポリマー7,36542
水15,367853
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26150 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area51230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.938, 94.432, 188.849
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
D-lactate dehydrogenase


分子量: 38458.578 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 株: VF5 / 遺伝子: aq_727, ldhA / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA834(DE3) / 参照: UniProt: O66939, D-lactate dehydrogenase

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非ポリマー , 7種, 895分子

#2: 化合物
ChemComp-PPI / PROPANOIC ACID / プロピオン酸


分子量: 74.079 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O2
#3: 化合物
ChemComp-LAC / LACTIC ACID / D-乳酸


分子量: 90.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O3
#4: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 853 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 % / Mosaicity: 0.386 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25% PEG 200, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→38 Å / Num. obs: 88902 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Χ2: 1.206 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 7005 / Χ2: 1.207 / % possible all: 76.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DLD

2dld


解像度: 2.12→38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 4.323 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 4439 5 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.167 88512 95.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.88 Å2 / Biso mean: 29.453 Å2 / Biso min: 9.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.45 Å20 Å2-0 Å2
2--3.13 Å2-0 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10697 0 452 853 12002
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02211426
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028036
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4942.02615358
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8953.00119713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.96351371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.6924.156462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.287152200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.891567
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211968
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022107
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7631.56697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1981.52722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.429210926
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.34734729
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7494.54412
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 257 -
Rwork0.21 4865 -
all-5122 -
obs--75.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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