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- PDB-3k75: X-ray crystal structure of reduced XRCC1 bound to DNA pol beta ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k75
タイトルX-ray crystal structure of reduced XRCC1 bound to DNA pol beta catalytic domain
要素
  • DNA polymerase beta
  • DNA repair protein XRCC1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / allosteric disulfide / XRCC1 / pol beta / DNA damage / DNA repair / Nucleus / Phosphoprotein / DNA replication / DNA synthesis / DNA-binding / DNA-directed DNA polymerase / Lyase / Magnesium / Metal-binding / Methylation / Nucleotidyltransferase / Transferase / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / positive regulation of DNA ligase activity / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair ...3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / positive regulation of DNA ligase activity / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / somatic diversification of immunoglobulins / negative regulation of protein ADP-ribosylation / Ub-specific processing proteases / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of single strand break repair / voluntary musculoskeletal movement / cerebellum morphogenesis / single strand break repair / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / salivary gland morphogenesis / site of DNA damage / : / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / homeostasis of number of cells / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / pyrimidine dimer repair / response to hyperoxia / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / lymph node development / spleen development / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / spindle microtubule / hippocampus development / response to gamma radiation / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome, telomeric region / DNA replication / microtubule binding / neuron apoptotic process / response to ethanol / in utero embryonic development / microtubule / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / response to hypoxia / lyase activity / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / DNA damage response / chromatin / nucleolus / apoptotic process / enzyme binding / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Beta Polymerase; domain 3 / DNA polymerase, thumb domain / DNA polymerase family X, beta-like / Galactose-binding domain-like / DNA polymerase beta, palm domain ...DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Beta Polymerase; domain 3 / DNA polymerase, thumb domain / DNA polymerase family X, beta-like / Galactose-binding domain-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / breast cancer carboxy-terminal domain / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase beta thumb / DNA polymerase, thumb domain superfamily / Beta Polymerase, domain 2 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Beta Polymerase; domain 2 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleotidyltransferase superfamily / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / Galactose-binding-like domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Jelly Rolls / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase beta / DNA repair protein XRCC1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / London, R.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Oxidation state of the XRCC1 N-terminal domain regulates DNA polymerase beta binding affinity.
著者: Cuneo, M.J. / London, R.E.
履歴
登録2009年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月5日Group: Derived calculations
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_keywords / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_keywords.text / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: DNA repair protein XRCC1
C: DNA repair protein XRCC1
D: DNA polymerase beta
E: DNA polymerase beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,7934
ポリマ－100,7934
非ポリマー00
水00
1
B: DNA repair protein XRCC1
D: DNA polymerase beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3972
ポリマ－50,3972
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
2
C: DNA repair protein XRCC1
E: DNA polymerase beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3972
ポリマ－50,3972
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.770, 44.050, 152.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.210, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21C
12D
22E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUSERSERBA6 - 1406 - 140
21LEULEUSERSERCB6 - 1406 - 140
12SERSERPROPRODC95 - 3306 - 241
22SERSERPROPROED95 - 3306 - 241

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 DNA repair protein XRCC1 / X-ray repair cross-complementing protein 1


分子量: 21060.527 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1 to 183) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: Human / 遺伝子: XRCC1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P18887
#2: タンパク質 DNA polymerase beta


分子量: 29336.111 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 91 to 335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: Rattus / 遺伝子: Polb / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P06766, DNA-directed DNA polymerase, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20-25% PEG 3350, 0.2-0.3M Tri-potassium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→25 Å / Num. obs: 19123 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 41.334 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.249 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. measured obs: 4872 / Num. unique all: 1376 / Num. unique obs: 1376 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.5.0066精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.95→24.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.88 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.813 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 49.195 / SU ML: 0.417 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.523 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 957 5 %RANDOM
Rwork0.242 ---
all0.245 ---
obs0.245 19123 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.8 Å2 / Biso mean: 51.723 Å2 / Biso min: 14.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.06 Å20 Å20.35 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→24.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6282 0 0 0 6282
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0226481
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025836
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8421.968747
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.789313618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3945801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41423.576316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.602151164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7171559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0217239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.021334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5441.53986
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3251.51617
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.68226454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.25132495
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5144.52293
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.119312317
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.941312185
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B1904MEDIUM POSITIONAL0.70.5
1B1904MEDIUM THERMAL6.792
2D3696MEDIUM POSITIONAL0.320.5
2D3696MEDIUM THERMAL3.962
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.026 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 68 -
Rwork0.355 1287 -
all-1355 -
obs-1326 100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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