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- PDB-3k35: Crystal Structure of Human SIRT6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k35
タイトルCrystal Structure of Human SIRT6
要素NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold / Zn-binding domain / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / ADP-ribosylation / Metal-binding / NAD / NADP / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin ...histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / positive regulation of stem cell differentiation / negative regulation of D-glucose import / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / protein acetyllysine N-acetyltransferase / cardiac muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / protein deacetylation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of blood vessel branching / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of protein localization to chromatin / TORC2 complex binding / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / histone deacetylase regulator activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of double-strand break repair / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of protein secretion / lncRNA binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of stem cell population maintenance / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere maintenance / pericentric heterochromatin / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of cellular senescence / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ binding / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of gluconeogenesis / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of protein localization to plasma membrane / response to UV / nucleosome binding / enzyme regulator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / chromatin DNA binding / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / protein destabilization / base-excision repair / positive regulation of insulin secretion / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of fibroblast proliferation / protein import into nucleus / transcription corepressor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / glucose homeostasis / site of double-strand break / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / positive regulation of cold-induced thermogenesis / damaged DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / chromatin / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet ...Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pan, P.W. / Dong, A. / Qiu, W. / Loppnau, P. / Wang, J. / Ravichandran, M. / Bochkarev, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. ...Pan, P.W. / Dong, A. / Qiu, W. / Loppnau, P. / Wang, J. / Ravichandran, M. / Bochkarev, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Edwards, A.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure and biochemical functions of SIRT6.
著者: Pan, P.W. / Feldman, J.L. / Devries, M.K. / Dong, A. / Edwards, A.M. / Denu, J.M.
履歴
登録2009年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年2月1日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,88149
ポリマ－210,8836
非ポリマー4,99743
水17,312961
1
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,15610
ポリマ－35,1471
非ポリマー1,0099
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9648
ポリマ－35,1471
非ポリマー8177
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8687
ポリマ－35,1471
非ポリマー7216
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9648
ポリマ－35,1471
非ポリマー8177
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9648
ポリマ－35,1471
非ポリマー8177
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9648
ポリマ－35,1471
非ポリマー8177
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,88149
ポリマ－210,8836
非ポリマー4,99743
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_554-x,y+1/2,-z-11
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23430 Å2
ΔGint-298 kcal/mol
Surface area63760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.388, 136.266, 89.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細monomer

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
NAD-dependent deacetylase sirtuin-6 / SIR2-like protein 6


分子量: 35147.238 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIR2L6, SIRT6 / プラスミド: pET28-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon(+) pRARE
参照: UniProt: Q8N6T7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

-
非ポリマー , 5種, 1004分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 18 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 961 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 2M NH4SO4, 2%PEG400, 0.1M Bis-Tris pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月30日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. all: 120514 / Num. obs: 120514 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 9.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YC5

1yc5


解像度: 2→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 4.661 / SU ML: 0.132 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26723 1205 1 %RANDOM
Rwork0.20156 ---
obs0.2022 119269 100 %-
all-119269 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12707 0 305 961 13973
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02113321
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5062.00118157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.49251654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.81722.772534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.453152174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.78115122
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.22067
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7351.58281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.313213360
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16335040
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4784.54796
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 83 -
Rwork0.292 8290 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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