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Yorodumi- PDB-3k2v: Structure of the CBS pair of a putative D-arabinose 5-phosphate i... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3k2v | ||||||
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Title | Structure of the CBS pair of a putative D-arabinose 5-phosphate isomerase from Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae. | ||||||
Components | putative D-arabinose 5-phosphate isomerase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / KpsF-like protein / CBS domain / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | Function and homology information arabinose-5-phosphate isomerase / arabinose-5-phosphate isomerase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Cuff, M.E. / Volkart, L. / Bearden, J. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: TO BE PUBLISHED Title: Structure of the CBS pair of a putative D-arabinose 5-phosphate isomerase from Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae. Authors: Cuff, M.E. / Volkart, L. / Bearden, J. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3k2v.cif.gz | 75.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3k2v.ent.gz | 59.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3k2v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3k2v_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3k2v_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 3k2v_validation.xml.gz | 17.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3k2v_validation.cif.gz | 24.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k2/3k2v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k2/3k2v | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | Likely the AB dimer in the Asymmetric unit. |
-Components
#1: Protein | Mass: 16515.865 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: targeted domain 186-331 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (bacteria) Strain: MGH 78578 / Gene: KPN78578_35760, KPN_03607, yrbH / Plasmid: pMCSG19 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): modified BL21 / References: UniProt: A6TEL6 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.27 Å3/Da / Density % sol: 62.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.1M Tris pH8.5, 0.2M Ammonium Sulfate, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97931, 0.97945 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 2, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 12.2 % / Av σ(I) over netI: 35.55 / Number: 388844 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 2.11 / D res high: 1.95 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 31947 / % possible obs: 99.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. all: 31947 / Num. obs: 31947 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 2.105 / Net I/σ(I): 8.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.95→1.98 Å / Redundancy: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.676 / Num. unique all: 1582 / Χ2: 0.983 / % possible all: 100 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 1.95 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.45 / FOM acentric: 0.463 / FOM centric: 0.311 / Reflection: 31751 / Reflection acentric: 29151 / Reflection centric: 2600 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | Highest resolution: 1.95 Å / Lowest resolution: 50 Å
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Phasing MAD set shell |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 31751 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.95→41.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / WRfactor Rfree: 0.182 / WRfactor Rwork: 0.157 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.928 / SU B: 4.702 / SU ML: 0.063 / SU R Cruickshank DPI: 0.108 / SU Rfree: 0.104 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.104 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.03 Å2 / Biso mean: 23.761 Å2 / Biso min: 9.91 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→41.58 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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