[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4o9k: Crystal structure of the CBS pair of a putative D-arabinose 5-pho... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4o9k | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the CBS pair of a putative D-arabinose 5-phosphate isomerase from Methylococcus capsulatus in complex with CMP-Kdo | ||||||
Components | Arabinose 5-phosphate isomerase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / CBS pair / CMP-Kdo binding / CMP-Kdo | ||||||
Function / homology | Function and homology information arabinose-5-phosphate isomerase / arabinose-5-phosphate isomerase activity / carbohydrate derivative metabolic process / carbohydrate derivative binding / carbohydrate metabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Methylococcus capsulatus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Shabalin, I.G. / Cooper, D.R. / Shumilin, I.A. / Zimmerman, M.D. / Majorek, K.A. / Hammonds, J. / Hillerich, B.S. / Nawar, A. / Bonanno, J. / Seidel, R. ...Shabalin, I.G. / Cooper, D.R. / Shumilin, I.A. / Zimmerman, M.D. / Majorek, K.A. / Hammonds, J. / Hillerich, B.S. / Nawar, A. / Bonanno, J. / Seidel, R. / Almo, S.C. / Minor, W. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure and kinetic properties of D-arabinose 5-phosphate isomerase from Methylococcus capsulatus Authors: Shabalin, I.G. / Cooper, D.R. / Shumilin, I.A. / Zimmerman, M.D. / Majorek, K.A. / Hammonds, J. / Hillerich, B.S. / Nawar, A. / Bonanno, J. / Seidel, R. / Almo, S.C. / Minor, W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4o9k.cif.gz | 113.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4o9k.ent.gz | 94.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4o9k.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4o9k_validation.pdf.gz | 1011.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4o9k_full_validation.pdf.gz | 1013.2 KB | Display | |
Data in XML | 4o9k_validation.xml.gz | 14.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4o9k_validation.cif.gz | 20.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/4o9k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/4o9k | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
---|---|
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
|
-Components
#1: Protein | Mass: 14286.727 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CBS pair (UNP residues 201-330) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Methylococcus capsulatus (bacteria) / Strain: Bath / Gene: Locus tag MCA0746, MCA0746 / Plasmid: pSGC-His / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) RIL References: UniProt: Q60AU8, arabinose-5-phosphate isomerase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE COMPLETE SEQUENCE (1-330) TOGETHER WITH THE HIS-TAG WAS USED IN CRYSTALLIZATION. THE PROTEIN ...THE COMPLETE SEQUENCE (1-330) TOGETHER WITH THE HIS-TAG WAS USED IN CRYSTALLIZ | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.87 Å3/Da / Density % sol: 34.06 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2 ul of 9 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide and 0.5 mM TCEP were mixed with 0.2 ul of the MCSG-II condition #27 (0.2 M Ammomium Acetate, 0.1 ...Details: 0.2 ul of 9 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide and 0.5 mM TCEP were mixed with 0.2 ul of the MCSG-II condition #27 (0.2 M Ammomium Acetate, 0.1 M HEPES:NaOH pH 7.5, 25% (w/v) PEG 3350) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in QIAGEN EasyXtal 15-Well Tool plate. Before crystallization protein was incubated with 1/50 v/v of 2 mg/ml chymotrypsin solution at 289 K for 3 hours, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 11, 2013 / Details: Beryllium Lenses | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 5.7 % / Number: 106108 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Χ2: 1.11 / D res high: 1.85 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 18460 / % possible obs: 98.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. all: 18722 / Num. obs: 18460 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 12.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.88 Å / Redundancy: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.703 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 922 / Rsym value: 0.703 / % possible all: 99.2 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.85→48.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.185 / SU ML: 0.097 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.128 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 61.01 Å2 / Biso mean: 18.951 Å2 / Biso min: 8.38 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→48.14 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 7040 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.15 Å / Weight position: 0.05
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.854→1.902 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|