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- PDB-3jyt: K65R mutant HIV-1 reverse transcriptase cross-linked to DS-DNA an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jyt
タイトルK65R mutant HIV-1 reverse transcriptase cross-linked to DS-DNA and complexed with DATP as the incoming nucleotide substrate
要素
  • DNA (5'-D(*A*CP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*(MRG)P*CP*GP*CP*CP*(DDG))-3')
  • DNA (5'-D(*A*TP*GP*GP*TP*CP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*GP*TP*G)-3')
  • Reverse transcriptase/ribonuclease H
  • p51 RT
キーワードTRANSFERASE/DNA COMPLEX / HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / TENOFOVIR / RT-DNA COMPLEX / TRANSFERASE-DNA COMPLEX / DRUG RESISTANCE MUTATION / AIDS / DNA RECOMBINATION / DNA-DIRECTED DNA POLYMERASE / RNASE H / HYDROLASE / LIPOPROTEIN / MAGNESIUM / MEMBRANE / METAL-BINDING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / RNA-DIRECTED DNA POLYMERASE TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA COMPLEX complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Das, K. / Arnold, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the role of the K65r mutation in HIV-1 reverse transcriptase polymerization, excision antagonism, and tenofovir resistance.
著者: Das, K. / Bandwar, R.P. / White, K.L. / Feng, J.Y. / Sarafianos, S.G. / Tuske, S. / Tu, X. / Clark, A.D. / Boyer, P.L. / Hou, X. / Gaffney, B.L. / Jones, R.A. / Miller, M.D. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structures of HIV-1 RT-DNA Complexes Before and After Incorporation of the Anti-Aids Drug Tenofovir
著者: Tuske, S. / Sarafianos, S.G. / Clark Jr., A.D. / Ding, J. / Naeger, L.K. / White, K.L. / Miller, M.D. / Gibbs, C.S. / Boyer, P.L. / Clark, P. / Wang, G. / Gaffney, B.L. / Jones, R.A. / ...著者: Tuske, S. / Sarafianos, S.G. / Clark Jr., A.D. / Ding, J. / Naeger, L.K. / White, K.L. / Miller, M.D. / Gibbs, C.S. / Boyer, P.L. / Clark, P. / Wang, G. / Gaffney, B.L. / Jones, R.A. / Jerina, D.M. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年10月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reverse transcriptase/ribonuclease H
B: p51 RT
T: DNA (5'-D(*A*TP*GP*GP*TP*CP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*GP*TP*G)-3')
P: DNA (5'-D(*A*CP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*(MRG)P*CP*GP*CP*CP*(DDG))-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,9639
ポリマ－130,2314
非ポリマー7325
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14820 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area49310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.720, 169.720, 155.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Reverse transcriptase/ribonuclease H / Exoribonuclease H / p66 RT


分子量: 64277.676 Da / 分子数: 1 / 変異: K65R, Q258C, C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate BH10) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate BH10 / 遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質 p51 RT


分子量: 51095.617 Da / 分子数: 1 / 変異: C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate BH10) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate BH10 / 遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P03366

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DNA鎖 , 2種, 2分子 TP

#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*A*TP*GP*GP*TP*CP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*GP*TP*G)-3')


分子量: 8383.385 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically modified with thiol-DGMP and enzymatically terminated with DDGTP
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*A*CP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*(MRG)P*CP*GP*CP*CP*(DDG))-3')


分子量: 6474.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 3種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-DTP / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP


分子量: 491.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 10% PEG 8000, 100 MM AMMONIUM SULFATE, 20 MM MGCL2, 5% GLYCEROL, 5% SUCROSE, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS F110.9177
シンクロトロンCHESS F120.9179
シンクロトロンCHESS F130.9179
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2701CCD2007年4月28日
ADSC QUANTUM 2702CCD2007年7月12日
ADSC QUANTUM 2703CCD2008年4月12日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1HORIZONTAL BENT SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2HORIZONTAL BENT SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3HORIZONTAL BENT SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91771
20.91791
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 37809 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -1 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.724 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3JSM

3jsm


解像度: 3.3→48.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 4288415.66 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1140 3 %RANDOM
Rwork0.253 ---
obs0.253 37789 98.5 %-
all-38600 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.55 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.24 Å20 Å20 Å2
2--11.24 Å20 Å2
3----22.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.49 Å
Luzzati d res low-10 Å
Luzzati sigma a0.83 Å0.74 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→48.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7913 876 63 0 8852
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 172 3.1 %
Rwork0.389 5402 -
obs--87.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4dtp.pardtp.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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