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- PDB-3jrp: SEC13 with NUP145C (AA109-179) insertion blade -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jrp
タイトルSEC13 with NUP145C (AA109-179) insertion blade
要素FUSION PROTEIN OF PROTEIN TRANSPORT PROTEIN SEC13 AND NUCLEOPORIN NUP145
キーワードTRANSPORT PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN COMPLEX / CYTOPLASMIC VESICLE / ENDOPLASMIC RETICULUM / ER-GOLGI TRANSPORT / MEMBRANE / MRNA TRANSPORT / NUCLEAR PORE COMPLEX / NUCLEUS / PROTEIN TRANSPORT / TRANSLOCATION / TRANSPORT / WD REPEAT / AUTOCATALYTIC CLEAVAGE / HYDROLASE / PHOSPHOPROTEIN / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein localization to nuclear inner membrane / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore central transport channel ...Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein localization to nuclear inner membrane / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore central transport channel / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / tRNA export from nucleus / COPII vesicle coat / nuclear pore cytoplasmic filaments / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / structural constituent of nuclear pore / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / protein import into nucleus / double-strand break repair / nuclear envelope / nuclear membrane / chromosome, telomeric region / hydrolase activity / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile. / Nucleoporin peptidase S59-like ...Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile. / Nucleoporin peptidase S59-like / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoporin NUP145 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Brohawn, S.G. / Gogola, M. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Molecular architecture of the Nup84-Nup145C-Sec13 edge element in the nuclear pore complex lattice.
著者: Brohawn, S.G. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年6月13日Group: Other
改定 1.32017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUSION PROTEIN OF PROTEIN TRANSPORT PROTEIN SEC13 AND NUCLEOPORIN NUP145


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7011
ポリマ－41,7011
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.280, 93.878, 55.047
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 FUSION PROTEIN OF PROTEIN TRANSPORT PROTEIN SEC13 AND NUCLEOPORIN NUP145


分子量: 41700.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIL) / 参照: UniProt: Q04491, UniProt: P49687
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.85 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.1M Tris, 22% PEG 4000, 0.25 M LiCl, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. all: 11394 / Num. obs: 11148 / % possible obs: 97.84 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 63.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2PM6

2pm6


解像度: 2.6→35.717 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.779 / SU ML: 0.99 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1101 9.88 %Random
Rwork0.217 ---
obs0.221 11148 97.84 %-
all-11394 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.406 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 198.98 Å2 / Biso mean: 70.814 Å2 / Biso min: 22.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.514 Å20 Å20 Å2
2--10.902 Å2-0 Å2
3---0.612 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→35.717 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2620 0 0 67 2687
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6793649
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047408
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.282935
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.7180.361410.291218135997
2.718-2.8620.3721250.2921234135998
2.862-3.0410.2571270.2641249137699
3.041-3.2750.311410.2341249139098
3.275-3.6050.2381510.2121238138999
3.605-4.1260.2391240.2051271139599
4.126-5.1950.1921430.1691269141297
5.195-35.720.2491490.2131319146896
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.6989 Å / Origin y: -18.3084 Å / Origin z: 13.9571 Å
111213212223313233
T0.0938 Å20.0291 Å20.0121 Å2-0.0279 Å2-0.0375 Å2--0.1207 Å2
L2.6994 °20.079 °20.1872 °2-1.5426 °2-0.5001 °2--3.0147 °2
S0.0976 Å °-0.0849 Å °0.2225 Å °-0.0243 Å °-0.0282 Å °0.0748 Å °-0.1508 Å °-0.043 Å °-0.0089 Å °
精密化 TLSグループSelection details: NOT WATER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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