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万見
- PDB-6yjy: Crystal structure of human glutaminyl cyclase in complex with neu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yjy
タイトルCrystal structure of human glutaminyl cyclase in complex with neurotensin 1-5
要素Glutaminyl-peptide cyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / ALPHA-BETA PROTEIN / METALLOPROTEIN / INTERMEDIATE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-pyroglutamic acid biosynthetic process, using glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase activity / protein modification process / specific granule lumen / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
M28 Zn-Peptidase Glutaminyl Cyclase / Glutaminyl-peptide cyclotransferase-like / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMINE / LEUCINE / PYROGLUTAMIC ACID / TYROSINE / Glutaminyl-peptide cyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Funk, L.M. / Sautner, V. / Tittmann, K.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)IRTG 1422 ドイツ
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Hydrazides Are Potent Transition-State Analogues for Glutaminyl Cyclase Implicated in the Pathogenesis of Alzheimer's Disease.
著者: Kupski, O. / Funk, L.M. / Sautner, V. / Seifert, F. / Worbs, B. / Ramsbeck, D. / Meyer, F. / Diederichsen, U. / Buchholz, M. / Schilling, S. / Demuth, H.U. / Tittmann, K.
履歴
登録2020年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,40731
ポリマ－75,1072
非ポリマー3,30129
水8,665481
1
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,02414
ポリマ－37,5531
非ポリマー1,47113
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,38317
ポリマ－37,5531
非ポリマー1,83016
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.274, 119.274, 334.459
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-660-

HOH

21A-739-

HOH

31B-656-

HOH

41B-657-

HOH

51B-671-

HOH

61B-689-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutaminyl-peptide cyclotransferase / Glutaminyl cyclase / sQC / Glutaminyl-tRNA cyclotransferase / Glutamyl cyclase / EC


分子量: 37553.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: QPCT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q16769, glutaminyl-peptide cyclotransferase

-
非ポリマー , 8種, 510分子

#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PCA / PYROGLUTAMIC ACID / ピログルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 129.114 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H7NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.5, 4% (v/v) 1,4-Dioxane

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→64.991 Å / Num. obs: 106183 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.343 % / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rrim(I) all: 0.058 / Χ2: 1.068 / Net I/σ(I): 30.62 / Num. measured all: 2160103 / Scaling rejects: 250
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.67-1.7719.743.1771.08168050.5523.2699.7
1.77-1.8720.8241.6042.27134530.8221.644100
1.87-220.6580.824.5137080.9370.84100
2-520.4540.04643.465802510.047100
5-1019.0230.016146.37363110.016100
10-2516.9040.015160.952010.01599
25-509.1110.02113.243610.02292.3
50-10020.01131.66510.01662.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AFM

2afm


解像度: 1.67→64.991 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1884 5275 4.97 %
Rwork0.1694 --
obs0.1704 106140 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 172.57 Å2 / Biso mean: 43.0046 Å2 / Biso min: 24.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.67→64.991 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5306 0 184 481 5971
Biso mean--76.57 47.06 -
残基数----658
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.67-1.68890.61671630.6141329699
1.6889-1.70880.53891730.5693356100
1.7088-1.72960.53371730.52173313100
1.7296-1.75150.48881590.43793345100
1.7515-1.77460.37531730.37023321100
1.7746-1.79890.38071760.33063344100
1.7989-1.82460.3111740.28893333100
1.8246-1.85180.26821750.2653314100
1.8518-1.88080.2561750.24373324100
1.8808-1.91160.27311760.22413343100
1.9116-1.94460.25621760.21293353100
1.9446-1.97990.24021760.20153338100
1.9799-2.0180.23651760.19683352100
2.018-2.05920.20251760.18483340100
2.0592-2.1040.19631760.17793335100
2.104-2.15290.19191760.17393355100
2.1529-2.20680.17461770.16613352100
2.2068-2.26640.18421760.16833347100
2.2664-2.33310.21011770.16413361100
2.3331-2.40850.1921760.15863351100
2.4085-2.49450.21371770.1683359100
2.4945-2.59440.19581780.1653378100
2.5944-2.71250.19961770.16123361100
2.7125-2.85550.20421780.16793395100
2.8555-3.03440.18371770.17063363100
3.0344-3.26870.19871780.16553382100
3.2687-3.59760.15381800.15653406100
3.5976-4.11810.15681800.13453432100
4.1181-5.18810.13651820.12683445100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2387-1.23814.83653.08430.16817.21650.38740.3661-0.5177-0.192-0.00170.14060.69220.283-0.54690.2898-0.08730.0480.14740.02390.3006-18.5821-24.667915.0385
21.31-0.20230.09031.31420.23591.0305-0.0356-0.02960.08070.14950.02140.1539-0.0374-0.22010.02550.283-0.01230.02380.31050.0230.3156-28.915-2.809226.9156
34.16190.59-0.19126.3132-0.08153.7285-0.04840.0333-0.63430.17780.02920.02360.5536-0.3733-0.03980.2681-0.0970.01540.29640.00080.3196-30.128-20.273120.6944
40.6536-0.50870.30161.0749-0.39891.8904-0.032-0.0450.07490.15550.0363-0.0843-0.0610.0224-0.00860.2828-0.0285-0.00560.26570.00520.3211-16.2394-7.897127.9854
53.0377-1.53553.28672.5782-2.23717.75050.00820.24960.114-0.2272-0.0904-0.23410.18940.3860.0860.25880.00370.04850.28170.00050.2844-14.538-12.04675.5399
60.9021-0.210.33212.9801-0.27381.77980.01180.07280.0322-0.099-0.0187-0.0158-0.0304-0.00720.0280.2218-0.01950.03940.28650.00890.2657-18.9656-5.23816.2495
70.7659-0.41650.24082.0758-0.13311.262-0.015-0.0975-0.11290.17560.04590.2-0.1403-0.1578-0.01290.34750.00780.04530.28380.04750.3312-20.0005-18.799561.7601
84.08670.5306-0.91743.51462.01263.90160.061-0.20760.47650.1762-0.08750.8747-0.3432-0.83870.10380.41280.06930.14670.42030.08770.5433-32.1265-13.949266.228
91.0019-0.6550.05132.0113-0.32481.572-0.0859-0.22140.08420.47660.097-0.0797-0.38720.0171-0.02310.46120.00820.0120.2755-0.00240.2687-14.5669-10.144768.0644
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 33 through 59 )A33 - 59
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 60 through 160 )A60 - 160
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 161 through 190 )A161 - 190
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 191 through 261 )A191 - 261
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 262 through 300 )A262 - 300
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 301 through 361 )A301 - 361
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 33 through 160 )B33 - 160
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 161 through 190 )B161 - 190
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 191 through 361 )B191 - 361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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