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万見
- PDB-3jr6: Sequential reorganization of beta-sheet topology by insertion of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jr6
タイトルSequential reorganization of beta-sheet topology by insertion of a single strand
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / sequence duplication / protein design / tandem repeat / beta-sheet / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sagermann, M. / Baas, W.A. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Sequential reorganization of beta-sheet topology by insertion of a single strand.
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Long-distance conformational changes in a protein engineered by modulated sequence duplication.
著者: Sagermann, M. / Gay, L. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structural characterization of an engineered tandem repeat contrasts the importance of context and sequence in protein folding.
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2009年10月20日ID: 2B7W
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
C: Lysozyme
D: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,64912
ポリマ－76,8804
非ポリマー7698
水00
1
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4123
ポリマ－19,2201
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4123
ポリマ－19,2201
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4123
ポリマ－19,2201
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4123
ポリマ－19,2201
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.227, 75.915, 81.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Lysozyme / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 19220.088 Da / 分子数: 4
変異: C54T, C97A, insertion of seuqence (gighll) after residue L33
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: E / プラスミド: phs 1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3400, 50 mM ammonium sulfate, Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月5日 / 詳細: yale mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→32.44 Å / Num. obs: 17925 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rsym value: 0.07
反射 シェル最高解像度: 3 Å / Rsym value: 0.097 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
CCP4(refmac)精密化
CNS精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: T4 lysozyme I3P mutant

解像度: 3→32.44 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Authors state that scaling and B-value refinement were performed with CNS using a recommended resolution range of 6.0-3.0 A resolution. As the B-values for the data set were determined to be ...詳細: Authors state that scaling and B-value refinement were performed with CNS using a recommended resolution range of 6.0-3.0 A resolution. As the B-values for the data set were determined to be low (even for higher low-resolution cut-offs), the B-values for the atoms remained similarly low as well. Molecules A and B exhibit well-defined density of the loops. The corresponding loops of molecules B and C were in poor density but could clearly be identified. Loops and terminal residues that could not be refined reliably were omitted: B(L170), D(L170), B(34-46), C(36-46).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32 1279 -random
Rwork0.25 ---
all0.261 14596 --
obs0.261 14090 96.5 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.348 Å20 Å2-1.314 Å2
2---1.901 Å20 Å2
3----1.447 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→32.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5212 0 40 0 5252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.0196
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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