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万見
- PDB-3jac: Cryo-EM study of a channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jac
タイトルCryo-EM study of a channel
要素Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
キーワードMETAL TRANSPORT / Cryo-EM / single particle
機能・相同性
機能・相同性情報


mechanosensitive monoatomic cation channel activity / cuticular plate / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / detection of mechanical stimulus / positive regulation of integrin activation / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / stereocilium / positive regulation of myotube differentiation / lamellipodium membrane / monoatomic cation transport ...mechanosensitive monoatomic cation channel activity / cuticular plate / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / detection of mechanical stimulus / positive regulation of integrin activation / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / stereocilium / positive regulation of myotube differentiation / lamellipodium membrane / monoatomic cation transport / monoatomic cation channel activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / regulation of membrane potential / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Piezo family / Piezo non-specific cation channel, R-Ras-binding domain / Piezo domain / Piezo non-specific cation channel, cap domain / Piezo TM25-28 / Piezo1-like, transmembrane helical unit
類似検索 - ドメイン・相同性
Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Ge, J. / Li, W. / Zhao, Q. / Li, N. / Xiao, B. / Gao, N. / Yang, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Architecture of the mammalian mechanosensitive Piezo1 channel.
著者: Jingpeng Ge / Wanqiu Li / Qiancheng Zhao / Ningning Li / Maofei Chen / Peng Zhi / Ruochong Li / Ning Gao / Bailong Xiao / Maojun Yang /
要旨: Piezo proteins are evolutionarily conserved and functionally diverse mechanosensitive cation channels. However, the overall structural architecture and gating mechanisms of Piezo channels have ...Piezo proteins are evolutionarily conserved and functionally diverse mechanosensitive cation channels. However, the overall structural architecture and gating mechanisms of Piezo channels have remained unknown. Here we determine the cryo-electron microscopy structure of the full-length (2,547 amino acids) mouse Piezo1 (Piezo1) at a resolution of 4.8 Å. Piezo1 forms a trimeric propeller-like structure (about 900 kilodalton), with the extracellular domains resembling three distal blades and a central cap. The transmembrane region has 14 apparently resolved segments per subunit. These segments form three peripheral wings and a central pore module that encloses a potential ion-conducting pore. The rather flexible extracellular blade domains are connected to the central intracellular domain by three long beam-like structures. This trimeric architecture suggests that Piezo1 may use its peripheral regions as force sensors to gate the central ion-conducting pore.
履歴
登録2015年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Database references
改定 1.22019年12月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / em_image_scans ...database_2 / em_image_scans / em_software / struct_ref_seq_dif
Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6343
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
B: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
C: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)704,5023
ポリマ－704,5023
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1 / Protein FAM38A


分子量: 234834.109 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Piezo1, Fam38a / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E2JF22
Has protein modificationY
配列の詳細THE COMPLETE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS BASED ON THE ENTIRE SEQUNCE OF UNIPROTKB E2JF22 (PIEZ1_ ...THE COMPLETE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS BASED ON THE ENTIRE SEQUNCE OF UNIPROTKB E2JF22 (PIEZ1_MOUSE), WITH C-TERMINAL EXPRESSION TAGS LEVLFQ (MEPHVLGAGLYWLLLPCTLLAASLLRFNALSLVYLLFLLLLPWLPGPSRHSIPGHTGRLLR ALLCLSLLFLVAHLAFQICLHTVPHLDQFLGQNGSLWVKVSQHIGVTRLDLKDIFNTTRLV APDLGVLLASSLCLGLCGRLTRKAGQSRRTQELQDDDDDDDDDDEDIDAAPAVGLKGAPAL ATKRRLWLASRFRVTAHWLLMTSGRTLVIVLLALAGIAHPSAFSSIYLVVFLAICTWWSCH FPLSPLGFNTLCVMVSCFGAGHLICLYCYQTPFIQDMLPPGNIWARLFGLKNFVDLPNYSS PNALVLNTKHAWPIYVSPGILLLLYYTATSLLKLHKSCPSELRKETPREDEEHELELDHLE PEPQARDATQGEMPMTTEPDLDNCTVHVLTSQSPVRQRPVRPRLAELKEMSPLHGLGHLIM DQSYVCALIAMMVWSIMYHSWLTFVLLLWACLIWTVRSRHQLAMLCSPCILLYGLTLCCLR YVWAMELPELPTTLGPVSLHQLGLEHTRYPCLDLGAMLLYLLTFWLLLRQFVKEKLLKKQK VPAALLEVTVADTEPTQTQTLLRSLGELVTGIYVKYWIYVCAGMFIVVSFAGRLVVYKIVY MFLFLLCLTLFQVYYTLWRKLLRVFWWLVVAYTMLVLIAVYTFQFQDFPTYWRNLTGFTDE QLGDLGLEQFSVSELFSSILIPGFFLLACILQLHYFHRPFMQLTDLEHVPPPGTRHPRWAH RQDAVSEAPLLEHQEEEEVFREDGQSMDGPHQATQVPEGTASKWGLVADRLLDLAASFSAV LTRIQVFVRRLLELHVFKLVALYTVWVALKEVSVMNLLLVVLWAFALPYPRFRPMASCLST VWTCIIIVCKMLYQLKIVNPHEYSSNCTEPFPNNTNLQPLEINQSLLYRGPVDPANWFGVR KGYPNLGYIQNHLQILLLLVFEAVVYRRQEHYRRQHQQAPLPAQAVCADGTRQRLDQDLLS CLKYFINFFFYKFGLEICFLMAVNVIGQRMNFMVILHGCWLVAILTRRRREAIARLWPNYC LFLTLFLLYQYLLCLGMPPALCIDYPWRWSKAIPMNSALIKWLYLPDFFRAPNSTNLISDF LLLLCASQQWQVFSAERTEEWQRMAGINTDHLEPLRGEPNPIPNFIHCRSYLDMLKVAVFR YLFWLVLVVVFVAGATRISIFGLGYLLACFYLLLFGTTLLQKDTRAQLVLWDCLILYNVTV IISKNMLSLLSCVFVEQMQSNFCWVIQLFSLVCTVKGYYDPKEMMTRDRDCLLPVEEAGII WDSICFFFLLLQRRIFLSHYFLHVSADLKATALQASRGFALYNAANLKSINFHRQIEEKSL AQLKRQMKRIRAKQEKYRQSQASRGQLQSKDPQDPSQEPGPDSPGGSSPPRRQWWRPWLDH ATVIHSGDYFLFESDSEEEEEALPEDPRPAAQSAFQMAYQAWVTNAQTVLRQRRERARQER AEQLASGGDLNPDVEPVDVPEDEMAGRSHMMQRVLSTMQFLWVLGQATVDGLTRWLRAFTK HHRTMSDVLCAERYLLTQELLRVGEVRRGVLDQLYVGEDEATLSGPVETRDGPSTASSGLG AEEPLSSMTDDTSSPLSTGYNTRSGSEEIVTDAGDLQAGTSLHGSQELLANARTRMRTASE LLLDRRLHIPELEEAERFEAQQGRTLRLLRAGYQCVAAHSELLCYFIIILNHMVTASAASL VLPVLVFLWAMLTIPRPSKRFWMTAIVFTEVMVVTKYLFQFGFFPWNSYVVLRRYENKPYF PPRILGLEKTDSYIKYDLVQLMALFFHRSQLLCYGLWDHEEDRYPKDHCRSSVKDREAKEE PEAKLESQSETGTGHPKEPVLAGTPRDHIQGKGSIRSKDVIQDPPEDLKPRHTRHISIRFR RRKETPGPKGTAVMETEHEEGEGKETTERKRPRHTQEKSKFRERMKAAGRRLQSFCVSLAQ SFYQPLQRFFHDILHTKYRAATDVYALMFLADIVDIIIIIFGFWAFGKHSAATDIASSLSD DQVPQAFLFMLLVQFGTMVIDRALYLRKTVLGKLAFQVVLVVAIHIWMFFILPAVTERMFS QNAVAQLWYFVKCIYFALSAYQIRCGYPTRILGNFLTKKYNHLNLFLFQGFRLVPFLVELR AVMDWVWTDTTLSLSNWMCVEDIYANIFIIKCSRETEKKYPQPKGQKKKKIVKYGMGGLII LFLIAIIWFPLLFMSLIRSVVGVVNQPIDVTVTLKLGGYEPLFTMSAQQPSIVPFTPQAYE ELSQQFDPYPLAMQFISQYSPEDIVTAQIEGSSGALWRISPPSRAQMKQELYNGTADITLR FTWNFQRDLAKGGTVEYTNEKHTLELAPNSTARRQLAQLLEGRPDQSVVIPHLFPKYIRAP NGPEANPVKQLQPDEEEDYLGVRIQLRREQVGTGASGEQAGTKASDFLEWWVIELQDCKAD CNLLPMVIFSDKVSPPSLGFLAGYGIVGLYVSIVLVVGKFVRGFFSEISHSIMFEELPCVD RILKLCQDIFLVRETRELELEEELYAKLIFLYRSPETMIKWTRERELEVLFQ). AUTHORS ARE NOT SURE OF THE EXACT POSITION OF THE RESIDUES EXCEPT FOR RESIDUES 2218-2456 OF WHICH A CRYSTAL STRUCTURE HAS BEEN SOLVED. RESIDUES 1961-2217 WERE NUMBERED AND PLACED BASED ON THE DENSITY MAP, SEQUENCE ANALYSIS AND SOME FUNCTIONAL EXPERIMENT.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: channel / タイプ: COMPLEX
分子量値: 0.9 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 7.2
詳細: 25 mM NaPIPES, 140 mM NaCl, 2 mM DTT and 0.026% (w/v) C12E10
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES
詳細: 25 mM NaPIPES, 140 mM NaCl, 2 mM DTT and 0.026% (w/v) C12E10 (Stain Details Grids with adsorbed protein floated on 2% w/v uranyl acetate for 30 seconds)
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl Acetate
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年4月25日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 16 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30021 / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: C3) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4RAX

4rax


Accession code: 4RAX / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15741 0 0 0 15741

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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