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万見
- PDB-3j17: Structure of a transcribing cypovirus by cryo-electron microscopy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j17
タイトルStructure of a transcribing cypovirus by cryo-electron microscopy
要素
  • Structural protein VP3
  • Structural protein VP5
  • VP1
キーワードVIRUS / dsRNA virus Reoviridae transcribing cypovirus
機能・相同性
機能・相同性情報


T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid
類似検索 - 分子機能
: / Viral structural protein 5 / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain ...: / Viral structural protein 5 / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 1 / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 2 / : / Inner layer core protein VP1-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Viral structural protein 5 / VP1 / Inner capsid protein VP1 / Structural protein VP3
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Yang, C. / Ji, G. / Liu, H. / Zhang, K. / Liu, G. / Sun, F. / Zhu, P. / Cheng, L.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Cryo-EM structure of a transcribing cypovirus.
著者: Chongwen Yang / Gang Ji / Hongrong Liu / Kai Zhang / Guangqiao Liu / Fei Sun / Ping Zhu / Lingpeng Cheng /
要旨: Double-stranded RNA viruses in the family Reoviridae are capable of transcribing and capping nascent mRNA within an icosahedral viral capsid that remains intact throughout repeated transcription ...Double-stranded RNA viruses in the family Reoviridae are capable of transcribing and capping nascent mRNA within an icosahedral viral capsid that remains intact throughout repeated transcription cycles. However, how the highly coordinated mRNA transcription and capping process is facilitated by viral capsid proteins is still unknown. Cypovirus provides a good model system for studying the mRNA transcription and capping mechanism of viruses in the family Reoviridae. Here, we report a full backbone model of a transcribing cypovirus built from a near-atomic-resolution density map by cryoelectron microscopy. Compared with the structure of a nontranscribing cypovirus, the major capsid proteins of transcribing cypovirus undergo a series of conformational changes, giving rise to structural changes in the capsid shell: (i) an enlarged capsid chamber, which provides genomic RNA with more flexibility to move within the densely packed capsid, and (ii) a widened peripentonal channel in the capsid shell, which we confirmed to be a pathway for nascent mRNA. A rod-like structure attributable to a partially resolved nascent mRNA was observed in this channel. In addition, conformational change in the turret protein results in a relatively open turret at each fivefold axis. A GMP moiety, which is transferred to 5'-diphosphorylated mRNA during the mRNA capping reaction, was identified in the pocket-like guanylyltransferase domain of the turret protein.
履歴
登録2011年12月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5376
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5376
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural protein VP3
B: VP1
C: VP1
D: Structural protein VP5
E: Structural protein VP5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)517,6945
ポリマ－517,6945
非ポリマー00
水00
1
A: Structural protein VP3
B: VP1
C: VP1
D: Structural protein VP5
E: Structural protein VP5
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,061,668300
ポリマ－31,061,668300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Structural protein VP3
B: VP1
C: VP1
D: Structural protein VP5
E: Structural protein VP5
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.59 MDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,588,47225
ポリマ－2,588,47225
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Structural protein VP3
B: VP1
C: VP1
D: Structural protein VP5
E: Structural protein VP5
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 3.11 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,106,16730
ポリマ－3,106,16730
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Structural protein VP3


分子量: 120489.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q914N6
#2: タンパク質 VP1


分子量: 148696.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: D3JWE6, UniProt: Q6TS43*PLUS
#3: タンパク質 Structural protein VP5


分子量: 49906.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: C6K2M8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: transcribing cypovirus / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: INVERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bombyx mori
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 300 mesh quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %
詳細: Blotted for 4 seconds, plunged into ethane (FEI Vitrobot Mark IV)
手法: blotted for 4s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年7月20日 / 詳細: parallel beam
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 125390 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Titan Krios / 温度: 92 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 22 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 845
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMIRS３次元再構成
2ISAF３次元再構成
CTF補正詳細: each image
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Cross-common lines / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 8000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32047 0 0 0 32047

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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