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- PDB-3j15: Model of ribosome-bound archaeal Pelota and ABCE1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j15
タイトルModel of ribosome-bound archaeal Pelota and ABCE1
要素
  • ABC transporter ATP-binding protein
  • Protein pelota
キーワードTRANSLATION/TRANSPORT PROTEIN / ribosome recycling / ribosome / archaea / TRANSLATION-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / ribosome disassembly / nonfunctional rRNA decay / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation release factor pelota, archaea / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 ...Translation release factor pelota, archaea / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / 50S ribosomal protein L30e-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / IRON/SULFUR CLUSTER / Protein pelota homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Becker, T. / Franckenberg, S. / Wickles, S. / Shoemaker, C.J. / Anger, A.M. / Armache, J.-P. / Sieber, H. / Ungewickell, C. / Berninghausen, O. / Daberkow, I. ...Becker, T. / Franckenberg, S. / Wickles, S. / Shoemaker, C.J. / Anger, A.M. / Armache, J.-P. / Sieber, H. / Ungewickell, C. / Berninghausen, O. / Daberkow, I. / Karcher, A. / Thomm, M. / Hopfner, K.-P. / Green, R. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nature / : 2012
タイトル: Structural basis of highly conserved ribosome recycling in eukaryotes and archaea.
著者: Thomas Becker / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Christopher J Shoemaker / Andreas M Anger / Jean-Paul Armache / Heidemarie Sieber / Charlotte Ungewickell / Otto Berninghausen / Ingo ...著者: Thomas Becker / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Christopher J Shoemaker / Andreas M Anger / Jean-Paul Armache / Heidemarie Sieber / Charlotte Ungewickell / Otto Berninghausen / Ingo Daberkow / Annette Karcher / Michael Thomm / Karl-Peter Hopfner / Rachel Green / Roland Beckmann /
要旨: Ribosome-driven protein biosynthesis is comprised of four phases: initiation, elongation, termination and recycling. In bacteria, ribosome recycling requires ribosome recycling factor and elongation ...Ribosome-driven protein biosynthesis is comprised of four phases: initiation, elongation, termination and recycling. In bacteria, ribosome recycling requires ribosome recycling factor and elongation factor G, and several structures of bacterial recycling complexes have been determined. In the eukaryotic and archaeal kingdoms, however, recycling involves the ABC-type ATPase ABCE1 and little is known about its structural basis. Here we present cryo-electron microscopy reconstructions of eukaryotic and archaeal ribosome recycling complexes containing ABCE1 and the termination factor paralogue Pelota. These structures reveal the overall binding mode of ABCE1 to be similar to canonical translation factors. Moreover, the iron-sulphur cluster domain of ABCE1 interacts with and stabilizes Pelota in a conformation that reaches towards the peptidyl transferase centre, thus explaining how ABCE1 may stimulate peptide-release activity of canonical termination factors. Using the mechanochemical properties of ABCE1, a conserved mechanism in archaea and eukaryotes is suggested that couples translation termination to recycling, and eventually to re-initiation.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22012年3月28日Group: Database references
改定 1.32012年4月18日Group: Database references
改定 1.42014年7月23日Group: Other
改定 1.52017年9月6日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans
改定 1.62018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.72018年8月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn / diffrn_radiation ...diffrn / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / entity / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.src_method / _struct_ref.db_code ..._entity.src_method / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein pelota
B: ABC transporter ATP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,5186
ポリマ-107,9602
非ポリマー1,5584
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein pelota


分子量: 40673.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
遺伝子: pelA, TK0964 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: UniProt: Q5JIB9, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 ABC transporter ATP-binding protein / ABCE1


分子量: 67286.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S4
配列の詳細MODELED SEQUENCES WERE DERIVED FROM PYROCOCCUS KODAKARAENSIS (PELOTA) AND PYROCOCCUS ABYSSI (ABCE1). ...MODELED SEQUENCES WERE DERIVED FROM PYROCOCCUS KODAKARAENSIS (PELOTA) AND PYROCOCCUS ABYSSI (ABCE1). EXPERIMENTAL SOURCE ORGANISM WAS PYROCOCCUS FURIOSUS.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 70S ABCE1-Pelota complex / タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 8.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 %
詳細: Blot for 10 seconds before plunging into ethane (Vitrobot)
手法: Blot for 10 seconds before plunging, use 2 layer of filter paper

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Single particle / 解像度: 6.6 Å / 粒子像の数: 51000 / ピクセルサイズ(公称値): 1.2375 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.2375 Å / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7590 0 70 0 7660

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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