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- PDB-3iys: Homology model of avian polyomavirus asymmetric unit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iys
タイトルHomology model of avian polyomavirus asymmetric unit
要素Major capsid protein VP1
キーワードVIRUS / avian / polyomavirus / APV / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP1,Polyomavirus / Polyomavirus capsid protein VP1 superfamily / Polyomavirus coat protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Budgerigar fledgling disease polyomavirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.3 Å
データ登録者Shen, P.S. / Enderlein, D. / Nelson, C.D.S. / Carter, W.S. / Kawano, M. / Xing, L. / Swenson, R.D. / Olson, N.H. / Baker, T.S. / Cheng, R.H. ...Shen, P.S. / Enderlein, D. / Nelson, C.D.S. / Carter, W.S. / Kawano, M. / Xing, L. / Swenson, R.D. / Olson, N.H. / Baker, T.S. / Cheng, R.H. / Atwood, W.J. / Johne, R. / Belnap, D.M.
引用ジャーナル: Virology / : 2011
タイトル: The structure of avian polyomavirus reveals variably sized capsids, non-conserved inter-capsomere interactions, and a possible location of the minor capsid protein VP4.
著者: Peter S Shen / Dirk Enderlein / Christian D S Nelson / Weston S Carter / Masaaki Kawano / Li Xing / Robert D Swenson / Norman H Olson / Timothy S Baker / R Holland Cheng / Walter J Atwood / ...著者: Peter S Shen / Dirk Enderlein / Christian D S Nelson / Weston S Carter / Masaaki Kawano / Li Xing / Robert D Swenson / Norman H Olson / Timothy S Baker / R Holland Cheng / Walter J Atwood / Reimar Johne / David M Belnap /
要旨: Avian polyomavirus (APV) causes a fatal, multi-organ disease among several bird species. Using cryogenic electron microscopy and other biochemical techniques, we investigated the structure of APV and ...Avian polyomavirus (APV) causes a fatal, multi-organ disease among several bird species. Using cryogenic electron microscopy and other biochemical techniques, we investigated the structure of APV and compared it to that of mammalian polyomaviruses, particularly JC polyomavirus and simian virus 40. The structure of the pentameric major capsid protein (VP1) is mostly conserved; however, APV VP1 has a unique, truncated C-terminus that eliminates an intercapsomere-connecting β-hairpin observed in other polyomaviruses. We postulate that the terminal β-hairpin locks other polyomavirus capsids in a stable conformation and that absence of the hairpin leads to the observed capsid size variation in APV. Plug-like density features were observed at the base of the VP1 pentamers, consistent with the known location of minor capsid proteins VP2 and VP3. However, the plug density is more prominent in APV and may include VP4, a minor capsid protein unique to bird polyomaviruses.
履歴
登録2010年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_database_related / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_related.details / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5180
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5180
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein VP1
B: Major capsid protein VP1
C: Major capsid protein VP1
D: Major capsid protein VP1
E: Major capsid protein VP1
F: Major capsid protein VP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,6976
ポリマ-224,6976
非ポリマー00
00
1
A: Major capsid protein VP1
B: Major capsid protein VP1
C: Major capsid protein VP1
D: Major capsid protein VP1
E: Major capsid protein VP1
F: Major capsid protein VP1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,481,796360
ポリマ-13,481,796360
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein VP1
B: Major capsid protein VP1
C: Major capsid protein VP1
D: Major capsid protein VP1
E: Major capsid protein VP1
F: Major capsid protein VP1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.12 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,123,48330
ポリマ-1,123,48330
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein VP1
B: Major capsid protein VP1
C: Major capsid protein VP1
D: Major capsid protein VP1
E: Major capsid protein VP1
F: Major capsid protein VP1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.35 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,348,18036
ポリマ-1,348,18036
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein VP1 / Major structural protein VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 37449.434 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Budgerigar fledgling disease polyomavirus (ウイルス)
参照: UniProt: P13891

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: avian polyomavirus / タイプ: VIRUS / 詳細: Cryo-EM single particle reconstruction
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aves
緩衝液名称: GP buffer with 250 mM L-arginine / pH: 10.7 / 詳細: GP buffer with 250 mM L-arginine
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: avian polyomavirus in holey carbon grid
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: APV / 手法: 3 second blot

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2007年4月23日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 39000 X / 倍率(補正後): 39000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm
非点収差: astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
資料ホルダタイプ: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
温度: 90 K / 最高温度: 95 K / 最低温度: 88 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2PFT3DR3次元再構成
CTF補正詳細: full CTF correction (FSC cutoff 0.3)
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Fourier Bessel / 解像度: 11.3 Å / 粒子像の数: 5338 / ピクセルサイズ(公称値): 1.63 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.57 Å / 倍率補正: against simian virus 40 atomic coordinates / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--rigid body REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 1SIE
Accession code: 1SIE / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 0 0 2004

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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