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万見
- PDB-3iya: Association of the pr peptides with dengue virus blocks membrane ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iya
タイトルAssociation of the pr peptides with dengue virus blocks membrane fusion at acidic pH
要素
  • Envelope protein
  • prM protein
キーワードVIRUS / prM / E / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral nucleocapsid ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral nucleocapsid / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22 Å
データ登録者Yu, I. / Holdaway, H.A. / Chipman, P.R. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G. / Chen, J.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2009
タイトル: Association of the pr peptides with dengue virus at acidic pH blocks membrane fusion.
著者: I-M Yu / H A Holdaway / P R Chipman / R J Kuhn / M G Rossmann / J Chen /
要旨: Flavivirus assembles into an inert particle that requires proteolytic activation by furin to enable transmission to other hosts. We previously showed that immature virus undergoes a conformational ...Flavivirus assembles into an inert particle that requires proteolytic activation by furin to enable transmission to other hosts. We previously showed that immature virus undergoes a conformational change at low pH that renders it accessible to furin (I. M. Yu, W. Zhang, H. A. Holdaway, L. Li, V. A. Kostyuchenko, P. R. Chipman, R. J. Kuhn, M. G. Rossmann, and J. Chen, Science 319:1834-1837, 2008). Here we show, using cryoelectron microscopy, that the structure of immature dengue virus at pH 6.0 is essentially the same before and after the cleavage of prM. The structure shows that after cleavage, the proteolytic product pr remains associated with the virion at acidic pH, and that furin cleavage by itself does not induce any major conformational changes. We also show by liposome cofloatation experiments that pr retention prevents membrane insertion, suggesting that pr is present on the virion in the trans-Golgi network to protect the progeny virus from fusion within the host cell.
履歴
登録2009年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年10月26日Group: Source and taxonomy
改定 1.32016年11月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5117
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5117
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope protein
D: prM protein
B: Envelope protein
E: prM protein
C: Envelope protein
F: prM protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,4986
ポリマ－159,4986
非ポリマー00
水00
1
A: Envelope protein
D: prM protein
B: Envelope protein
E: prM protein
C: Envelope protein
F: prM protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,569,869360
ポリマ－9,569,869360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Envelope protein
D: prM protein
B: Envelope protein
E: prM protein
C: Envelope protein
F: prM protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 797 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)797,48930
ポリマ－797,48930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Envelope protein
D: prM protein
B: Envelope protein
E: prM protein
C: Envelope protein
F: prM protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 957 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)956,98736
ポリマ－956,98736
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Envelope protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43904.410 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
細胞株 (発現宿主): C6/36 mosquito cells / 発現宿主: Aedes albopictus (ヒトスジシマカ) / 参照: UniProt: P18356, UniProt: P14340*PLUS
#2: タンパク質 prM protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9261.531 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
細胞株 (発現宿主): C6/36 mosquito cells / 発現宿主: Aedes albopictus (ヒトスジシマカ) / 参照: UniProt: P18356, UniProt: P14340*PLUS

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID別称
1prM-E proteinCOMPLEX0
2dengue virusVIRUS1dengue
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
ウイルス殻三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 6 / 詳細: 6 mM Tris-HCL 25 mM MES 120 mM NaCl 1 mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 6 mM Tris-HCL 25 mM MES 120 mM NaCl 1 mM EDTA
急速凍結凍結剤: ETHANE
手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine ...手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine tweezers. Once the ethane in the vial is completely frozen, it needs to be slightly melted. When the liquid ethane is ready, a piece of filter paper is then pressed against the sample to blot of excess buffer, sufficient to leave a thin layer on the grid. After a predetermined time, the filter paper is removed, and the plunger is allowed to drop into the liquid ethane. Once the grid enters the liquid ethane, the sample is rapidly frozen, and the grid is transferred under liquid nitrogen to a storage box immersed liquid nitrogen for later use in the microscope.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2008年6月13日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN
画像スキャンデジタル画像の数: 45
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EM3DR３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 635 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL / Target criteria: density match
原子モデル構築PDB-ID: 3C5X

3c5x


Accession code: 3C5X / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1421 0 0 0 1421

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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