[日本語] English
万見
- PDB-3iv1: Coiled-coil domain of tumor susceptibility gene 101 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iv1
タイトルCoiled-coil domain of tumor susceptibility gene 101
要素Tumor susceptibility gene 101 protein
キーワードHYDROLASE / COILED_COIL / TUMORIGENESIS / CELL_CYCLE REGULATION / Alternative splicing / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Cytoplasm / Endosome / Growth regulation / Host-virus interaction / Membrane / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Protein transport / Transport / Ubl conjugation / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / viral budding / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway ...positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / viral budding / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of exosomal secretion / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / Flemming body / virion binding / endosome to lysosome transport / viral budding via host ESCRT complex / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / viral release from host cell / autophagosome maturation / keratinocyte differentiation / multivesicular body / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / HCMV Late Events / ubiquitin binding / regulation of cell growth / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein modification process / calcium-dependent protein binding / transcription corepressor activity / late endosome membrane / late endosome / early endosome membrane / early endosome / regulation of cell cycle / endosome / endosome membrane / negative regulation of cell population proliferation / cell division / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor susceptibility gene 101 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Wernimont, A.K. / Xue, S. / Walker, J.R. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Wernimont, A.K. / Xue, S. / Walker, J.R. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Coiled-Coil Domain of Human Tsg101
著者: Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Wernimont, A.K. / Xue, S. / Walker, J.R. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2009年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: Tumor susceptibility gene 101 protein
C: Tumor susceptibility gene 101 protein
D: Tumor susceptibility gene 101 protein
E: Tumor susceptibility gene 101 protein
F: Tumor susceptibility gene 101 protein
G: Tumor susceptibility gene 101 protein
H: Tumor susceptibility gene 101 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,07020
ポリマ－73,5848
非ポリマー48612
水1,56787
1
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: Tumor susceptibility gene 101 protein
C: Tumor susceptibility gene 101 protein
D: Tumor susceptibility gene 101 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,10111
ポリマ－36,7924
非ポリマー3097
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11590 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area20550 Å2
手法PISA
2
E: Tumor susceptibility gene 101 protein
F: Tumor susceptibility gene 101 protein
ヘテロ分子

E: Tumor susceptibility gene 101 protein
F: Tumor susceptibility gene 101 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,00510
ポリマ－36,7924
非ポリマー2136
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area11230 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area20770 Å2
手法PISA
3
G: Tumor susceptibility gene 101 protein
H: Tumor susceptibility gene 101 protein
ヘテロ分子

G: Tumor susceptibility gene 101 protein
H: Tumor susceptibility gene 101 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9348
ポリマ－36,7924
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_466y-1,x+1,-z+11
Buried area11450 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area20330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.290, 56.290, 341.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質
Tumor susceptibility gene 101 protein / ESCRT-I complex subunit TSG101


分子量: 9198.006 Da / 分子数: 8 / 断片: COILED-COIL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSG101 / プラスミド: PET28-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99816
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2.4 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M BIS-TRIS, 1 mM DTT, pH 5.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 25250 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.77 % / Biso Wilson estimate: 40.91 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 14.87
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 3.66 % / Mean I/σ(I) obs: 7.78 / Rsym value: 0.16 / % possible all: 92.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
RESOLVEモデル構築
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→48.75 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2765 1286 5.09 %RANDOM
Rwork0.2278 ---
obs-22979 --
原子変位パラメータBiso mean: 38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.9259 Å20 Å20 Å2
2---4.9259 Å20 Å2
3---9.8518 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.329 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5096 0 16 87 5199
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.13
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2683 151 5.46 %
Rwork0.209 2615 -

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る