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万見
- PDB-3it5: Crystal Structure of the LasA Virulence Factor from Pseudomonas a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3it5
タイトルCrystal Structure of the LasA Virulence Factor from Pseudomonas aeruginosa
要素Protease lasA
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase / M23 / beta-protein / Cell membrane / Cell outer membrane / Membrane / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


protein transport by the Sec complex / protein secretion by the type II secretion system / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / peptidoglycan catabolic process / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M23A, B-lytic metalloendopeptidase / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Spencer, J. / Murphy, L.M. / Conners, R. / Sessions, R.B. / Gamblin, S.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the LasA virulence factor from Pseudomonas aeruginosa: substrate specificity and mechanism of M23 metallopeptidases.
著者: Spencer, J. / Murphy, L.M. / Conners, R. / Sessions, R.B. / Gamblin, S.J.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease lasA
B: Protease lasA
E: Protease lasA
G: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1858
ポリマ－79,9244
非ポリマー2624
水13,205733
1
A: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0462
ポリマ－19,9811
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0462
ポリマ－19,9811
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
E: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0462
ポリマ－19,9811
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
G: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0462
ポリマ－19,9811
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.818, 34.079, 105.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31E
41G

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 3 - 180 / Label seq-ID: 3 - 180

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3EC
4GD

-
要素

#1: タンパク質
Protease lasA / Staphylolytic protease


分子量: 19980.902 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 237-418 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1
参照: UniProt: P14789, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 733 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.33 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: 50mM TrisCl 100mM NaCl, pH 7.0, spontaneous crystallization, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→20 Å / Num. obs: 48468 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 1.088 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.01-2.0830.11944531.193190.7
2.08-2.173.30.10548001.205196.5
2.17-2.263.20.09548111.174196
2.26-2.383.30.08747881.147197.3
2.38-2.533.30.07948821.084197.4
2.53-2.733.30.07348871.093197.6
2.73-33.30.06248821.061197.1
3-3.433.20.05649381.027197.4
3.43-4.323.20.05149120.998196.7
4.32-203.10.04851150.917197.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.828 / WRfactor Rfree: 0.256 / WRfactor Rwork: 0.184 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.804 / SU B: 13.35 / SU ML: 0.178 / SU R Cruickshank DPI: 0.253 / SU Rfree: 0.358 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.358 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1194 4.9 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.19 24166 47.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 39.34 Å2 / Biso mean: 7.852 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20.65 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3---0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5624 0 4 733 6361
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0215828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.091.9047977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4815722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.93922.917288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.26315745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8381536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214736
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2471.53589
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.44825730
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.65732239
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0514.52246
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 1384 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.330.5
BMEDIUM POSITIONAL0.30.5
EMEDIUM POSITIONAL0.330.5
GMEDIUM POSITIONAL0.330.5
AMEDIUM THERMAL0.22
BMEDIUM THERMAL0.192
EMEDIUM THERMAL0.192
GMEDIUM THERMAL0.192
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 79 -
Rwork0.198 1482 -
all-1561 -
obs--44.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1448-0.0835-0.00050.5439-0.03620.1486-0.0073-0.0129-0.00380.0380.026-0.0016-0.00130.0121-0.01870.02510.0033-0.01570.01910.00250.014843.12-0.31415.257
20.4365-0.0655-0.01960.4042-0.0130.2172-0.00680.0034-0.0010.03210.020.02120.0110.0069-0.01320.0172-0.0052-0.01070.01420.00720.011724.9080.1858.149
30.4440.0918-0.07360.49550.00720.2240.0034-0.0353-0.01130.0107-0.01470.00980.01-0.02120.01120.01810.0002-0.01240.02390.00580.01466.9420.314109.743
40.0981-0.0558-0.07630.6617-0.01670.33060.01890.0070.0128-0.00420.0030.0159-0.0192-0.0311-0.02190.01340.0056-0.0080.02570.00520.017785.164-0.18966.864
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 181
3X-RAY DIFFRACTION3E2 - 182
4X-RAY DIFFRACTION4G2 - 181

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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