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- PDB-3irr: Crystal Structure of a Z-Z junction (with HEPES intercalating) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3irr
タイトルCrystal Structure of a Z-Z junction (with HEPES intercalating)
要素
  • DNA (5'-D(*A*CP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*G*TP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
  • Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
キーワードHYDROLASE/DNA / Z-DNA / ADAR1 / RNA EDITING / INNATE IMMUNITY / DNA JUNCTION / Z DOMAIN / INTERCALATION / Alternative promoter usage / Alternative splicing / Cytoplasm / Disease mutation / DNA-binding / Hydrolase / Isopeptide bond / Metal-binding / mRNA processing / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / RNA-binding / RNA-mediated gene silencing / Ubl conjugation / Zinc / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / supraspliceosomal complex / adenosine to inosine editing / tRNA-specific adenosine deaminase activity / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / supraspliceosomal complex / adenosine to inosine editing / tRNA-specific adenosine deaminase activity / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / response to interferon-alpha / hematopoietic stem cell homeostasis / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / hematopoietic progenitor cell differentiation / RNA processing / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / response to virus / PKR-mediated signaling / cellular response to virus / mRNA processing / osteoblast differentiation / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / Interferon alpha/beta signaling / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Athanasiadis, A. / de Rosa, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of a junction between two Z-DNA helices.
著者: de Rosa, M. / de Sanctis, D. / Rosario, A.L. / Archer, M. / Rich, A. / Athanasiadis, A. / Carrondo, M.A.
履歴
登録2009年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
B: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
C: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
F: DNA (5'-D(*G*TP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
G: DNA (5'-D(*A*CP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
D: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9137
ポリマ－38,6746
非ポリマー2381
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.667, 102.205, 105.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Biological assembly is a double stranded DNA molecule bound by four protein molecules

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要素

#1: タンパク質
Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase / DRADA / 136 kDa double-stranded RNA-binding protein / P136 / K88DSRBP / Interferon-inducible protein 4 / IFI-4


分子量: 7372.584 Da / 分子数: 4 / 断片: Zalpha domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAR, ADAR1, DSRAD, G1P1, IFI4 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P55265, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*G*TP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')


分子量: 4602.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*A*CP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')


分子量: 4580.963 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 16% PEG 2000 MME, 0.1 M HEPES, 0.2 M ammonium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→47.04 Å / Num. all: 10248 / Num. obs: 10230 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 64.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.65→2.79 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1488 / Rsym value: 0.294 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1QBJ

1qbj


解像度: 2.65→46.023 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.36 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2831 491 4.83 %RANDOM
Rwork0.2294 ---
all0.232 10166 --
obs0.2294 10166 98.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.41 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→46.023 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1931 545 15 32 2523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022597
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5113597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5911037
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6501-2.91670.38951180.29832366X-RAY DIFFRACTION100
2.9167-3.33870.33511330.25372393X-RAY DIFFRACTION99
3.3387-4.20590.27181200.19682408X-RAY DIFFRACTION99
4.2059-46.02960.22721200.20342508X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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