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- PDB-1qbj: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ZALPHA Z-DNA COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qbj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ZALPHA Z-DNA COMPLEX
要素
  • DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
  • PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))
キーワードHYDROLASE/DNA / PROTEIN-Z-DNA COMPLEX / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / base conversion or substitution editing / response to interferon-alpha / hematopoietic stem cell homeostasis / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / definitive hemopoiesis / mRNA modification / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / hematopoietic progenitor cell differentiation / RNA processing / positive regulation of viral genome replication / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / cellular response to virus / PKR-mediated signaling / response to virus / mRNA processing / protein import into nucleus / osteoblast differentiation / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Schwartz, T. / Rould, M.A. / Rich, A.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the Zalpha domain of the human editing enzyme ADAR1 bound to left-handed Z-DNA.
著者: Schwartz, T. / Rould, M.A. / Lowenhaupt, K. / Herbert, A. / Rich, A.
履歴
登録1999年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
E: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
A: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))
B: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))
C: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3506
ポリマ－33,3506
非ポリマー00
水4,396244
1
D: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
E: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
A: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))
B: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2334
ポリマ－22,2334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
C: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))

F: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
C: PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2334
ポリマ－22,2334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)85.900, 85.900, 71.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-237-

HOH

21C-514-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.990644, 0.072102, -0.115866), (0.073321, -0.997289, 0.006288), (-0.115098, -0.014724, -0.993245)0.60064, 25.44796, 25.25727
2given(-0.710719, 0.701864, 0.047593), (-0.702308, -0.71181, 0.009454), (0.040513, -0.026705, 0.998822)11.74451, 30.69955, 23.68195
3given(-0.658349, -0.752328, 0.024065), (-0.748761, 0.65783, 0.081342), (-0.077026, 0.035533, -0.996396)30.65003, 12.33563, 47.9721
4given(0.994153, 0.067559, -0.084235), (0.066323, -0.997647, -0.017391), (-0.085212, 0.011702, -0.996294)0.12342, 25.8724, 24.33724
5given(-0.715126, 0.694991, 0.074715), (-0.697008, -0.717062, -0.001298), (0.052673, -0.053005, 0.997204)11.49656, 30.82336, 23.98233
6given(-0.668698, -0.743519, -0.004831), (-0.742703, 0.667629, 0.051608), (-0.035146, 0.038098, -0.998656)30.89219, 12.37642, 47.28941

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')


分子量: 2114.398 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC
#2: タンパク質 PROTEIN (DOUBLE-STRANDED RNA SPECIFIC ADENOSINE DEAMINASE (ADAR1))


分子量: 9002.293 Da / 分子数: 3 / Fragment: N-TERMINAL HELIX-TURN-HELIX DOMAIN ZALPHA / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NOVABLUE (DE3) / 参照: UniProt: P55265
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化pH: 5.6
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION OVER 1.6 M (NH4)2SO4, 10 % GLYCEROL AT 24 DEGREES CELSIUS, pH 5.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.8 Mammonium sulfate1reservoir
210 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 29702 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.8 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.535 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.535

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1→6 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1521 10 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 13519 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1529 369 0 244 2142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.04
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.06
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.19 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3315 147 8.5 %
Rwork0.3892 1575 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARNDBX.DNATOPNDBX.DNA
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.06
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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