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万見
- PDB-3ir0: Crystal Structure of Human Insulin complexed with Cu+2 metal ion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ir0
タイトルCrystal Structure of Human Insulin complexed with Cu+2 metal ion
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / Insulin / metal binding / Coordination / Confromation / Bilogical role / Carbohydrate metabolism / Cleavage on pair of basic residues / Diabetes mellitus / Disease mutation / Disulfide bond / Glucose metabolism / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Raghavendra, N. / Pattabhi, V. / Rajan, S.S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Metal induced structural changes observed in Human insulin
著者: Raghavendra, N. / Pattabhi, V. / Rajan, S.S.
履歴
登録2009年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
G: Insulin A chain
H: Insulin B chain
I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
K: Insulin A chain
L: Insulin B chain
M: Insulin A chain
N: Insulin B chain
O: Insulin A chain
P: Insulin B chain
R: Insulin A chain
S: Insulin B chain
T: Insulin A chain
U: Insulin B chain
V: Insulin A chain
W: Insulin B chain
X: Insulin A chain
Y: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,57436
ポリマ－69,81224
非ポリマー76312
水5,585310
1
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,28718
ポリマ－34,90612
非ポリマー3816
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19520 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area12620 Å2
手法PISA
2
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
G: Insulin A chain
H: Insulin B chain
ヘテロ分子

E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
G: Insulin A chain
H: Insulin B chain
ヘテロ分子

E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
G: Insulin A chain
H: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,28718
ポリマ－34,90612
非ポリマー3816
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area19450 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area13110 Å2
手法PISA
3
I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
K: Insulin A chain
L: Insulin B chain
ヘテロ分子

I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
K: Insulin A chain
L: Insulin B chain
ヘテロ分子

I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
K: Insulin A chain
L: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,28718
ポリマ－34,90612
非ポリマー3816
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area19940 Å2
ΔGint-247 kcal/mol
Surface area12430 Å2
手法PISA
4
M: Insulin A chain
N: Insulin B chain
O: Insulin A chain
P: Insulin B chain
ヘテロ分子

M: Insulin A chain
N: Insulin B chain
O: Insulin A chain
P: Insulin B chain
ヘテロ分子

M: Insulin A chain
N: Insulin B chain
O: Insulin A chain
P: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,28718
ポリマ－34,90612
非ポリマー3816
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area19400 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area12840 Å2
手法PISA
5
R: Insulin A chain
S: Insulin B chain
T: Insulin A chain
U: Insulin B chain
ヘテロ分子

R: Insulin A chain
S: Insulin B chain
T: Insulin A chain
U: Insulin B chain
ヘテロ分子

R: Insulin A chain
S: Insulin B chain
T: Insulin A chain
U: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,28718
ポリマ－34,90612
非ポリマー3816
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area19650 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area13170 Å2
手法PISA
6
V: Insulin A chain
W: Insulin B chain
X: Insulin A chain
Y: Insulin B chain
ヘテロ分子

V: Insulin A chain
W: Insulin B chain
X: Insulin A chain
Y: Insulin B chain
ヘテロ分子

V: Insulin A chain
W: Insulin B chain
X: Insulin A chain
Y: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,28718
ポリマ－34,90612
非ポリマー3816
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-y+1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_765-x+y+2,-x+1,z1
Buried area19400 Å2
ΔGint-183 kcal/mol
Surface area13320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.559, 81.559, 68.825
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

CU

21D-31-

CU

31F-31-

CU

41H-31-

CU

51J-31-

CU

61L-31-

CU

71N-31-

CU

81P-31-

CU

91S-31-

CU

101U-31-

CU

111W-31-

CU

121Y-31-

CU

131B-66-

HOH

141F-54-

HOH

151S-140-

HOH

161W-32-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.2M Sodium citrate, 1M Ammonium sulphate, 0.1M Copper chloride, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年1月7日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 24706 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.41 % / Biso Wilson estimate: 28.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0649 / Rsym value: 0.0567 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 5.01 % / Rmerge(I) obs: 0.2311 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 65208 / Rsym value: 0.2022 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
AUTOMARデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MSO

1mso


解像度: 2.2→26.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 6.98 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.669 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29882 1286 4.9 %RANDOM
Rwork0.26797 ---
obs0.26945 24706 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.186 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å2-0.11 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→26.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4821 0 12 310 5143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8261.9566721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.335588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.1524.615234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.09315773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8341512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2720.22589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.23351
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2410.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0150.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3480.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3110.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0090.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.121.53092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74424849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.77932069
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8054.51872
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.527 82 -
Rwork0.436 1818 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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