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- PDB-3iol: Crystal structure of Glucagon-Like Peptide-1 in complex with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iol
タイトルCrystal structure of Glucagon-Like Peptide-1 in complex with the extracellular domain of the Glucagon-Like Peptide-1 Receptor
要素
  • Glucagon
  • Glucagon-like peptide 1 receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / receptor-ligand complex / Cell membrane / Disulfide bond / G-protein coupled receptor / Glycoprotein / Membrane / Receptor / Transducer / Transmembrane / Amidation / Cleavage on pair of basic residues / Hormone / Secreted / SIGNALING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon receptor binding / glucagon-like peptide 1 receptor activity / glucagon receptor activity / protein kinase A signaling / positive regulation of blood pressure / hormone secretion / post-translational protein targeting to membrane, translocation / negative regulation of execution phase of apoptosis / feeding behavior / response to psychosocial stress ...glucagon receptor binding / glucagon-like peptide 1 receptor activity / glucagon receptor activity / protein kinase A signaling / positive regulation of blood pressure / hormone secretion / post-translational protein targeting to membrane, translocation / negative regulation of execution phase of apoptosis / feeding behavior / response to psychosocial stress / regulation of heart contraction / positive regulation of calcium ion import / peptide hormone binding / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / activation of adenylate cyclase activity / negative regulation of blood pressure / positive regulation of gluconeogenesis / cellular response to glucagon stimulus / regulation of insulin secretion / response to activity / gluconeogenesis / hormone activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Glucagon signaling in metabolic regulation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Glucagon-type ligand receptors / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / transmembrane signaling receptor activity / glucose homeostasis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / secretory granule lumen / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glucagon / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / GPCR, family 2, glucagon-like peptide-1 receptor / : / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / GPCR, family 2, glucagon-like peptide-1/glucagon receptor ...Glucagon / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / GPCR, family 2, glucagon-like peptide-1 receptor / : / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / GPCR, family 2, glucagon-like peptide-1/glucagon receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Pro-glucagon / Glucagon-like peptide 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Reedtz-Runge, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of glucagon-like peptide-1 in complex with the extracellular domain of the glucagon-like peptide-1 receptor
著者: Underwood, C.R. / Garibay, P. / Knudsen, L.B. / Hastrup, S. / Peters, G.H. / Rudolph, R. / Reedtz-Runge, S.
履歴
登録2009年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年5月23日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucagon-like peptide 1 receptor
B: Glucagon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5983
ポリマ－18,0992
非ポリマー4991
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.670, 42.670, 95.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

10M

21A-191-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glucagon-like peptide 1 receptor / GLP-1 receptor / GLP-1-R / GLP-1R


分子量: 14739.316 Da / 分子数: 1
断片: N-terminal extracellular domain, UNP residues 24-145
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43220
#2: タンパク質・ペプチド Glucagon / GLP-1 / Glucagon-like peptide 1 / Glicentin / Glicentin-related polypeptide


分子量: 3359.699 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 98-128 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This peptide has been chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01275
#3: 糖 ChemComp-10M / decyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-1-thio-beta-D-glucopyranoside / (2R,3R,4S,5S,6R)-2-((2R,3S,4R,5R,6S)-6-Decylsulfanyl-4,5-dihydroxy-2-hydroxymethyl-tetrahydro-pyran-3-yloxy)-6-hydroxymethyl-tetrahydro-pyran-3,4,5-triol, n-Decyl-beta-D-thiomaltoside / デシルβ-D-チオマルトピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 498.628 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H42O10S / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.1M N-(2-Acetamido) Iminodiacetic Acid (ADA), pH 6.9, 14 vol-% (+/-)-2-Methyl-2,4-pentanediol (MPD), 9mM n-decyl-beta-D-thiomaltoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→95 Å / Num. all: 10585 / Num. obs: 10348 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 1132 / Rsym value: 0.449 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3C59 without ligand

3c59


解像度: 2.1→28.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 10.679 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22622 429 4.9 %RANDOM
Rwork0.17816 ---
obs0.18058 8357 97.85 %-
all-8786 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.663 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å20 Å20 Å2
2---1.42 Å20 Å2
3----1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1024 0 33 73 1130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.9341466
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07231788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4625124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.40623.58553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.04215156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.082157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211184
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0031.5629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2631.5249
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88521015
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8593445
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7174.5448
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 35 -
Rwork0.187 581 -
obs--96.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3386-0.1889-0.17481.80180.34680.44540.01470.02360.0261-0.0322-0.0162-0.001-0.00590.03150.00140.0249-0.01080.00490.0359-0.00510.0053-5.974-16.61213.513
20.9042-2.32831.96029.3486-6.96685.36190.0231-0.08130.003-0.1982-0.0459-0.04980.1499-0.04270.02270.0381-0.01670.00310.0499-0.00790.0219-3.6673.3613.574
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2B11 - 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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