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- PDB-3ioh: Crystal structure of the Fucosylgalactoside alpha N-acetylgalacto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ioh
タイトルCrystal structure of the Fucosylgalactoside alpha N-acetylgalactosaminyltransferase (GTA, cisAB mutant L266G, G268A)
要素Histo-blood group ABO system transferase
キーワードTRANSFERASE / GTA / ABO / cisAB mutant / AA(Gly)B / ROSSMANN FOLD / UNLIGANDED / OPEN CONFORMATION / BLOOD GROUP ANTIGEN / GLYCOPROTEIN / GLYCOSYLTRANSFERASE / GOLGI APPARATUS / MANGANESE / MEMBRANE / METAL-BINDING / POLYMORPHISM / SECRETED / SIGNAL-ANCHOR / TRANSMEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histo-blood group ABO system transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Pesnot, T. / Jorgensen, R. / Palcic, M.M. / Wagner, G.K.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural and mechanistic basis for a new mode of glycosyltransferase inhibition.
著者: Pesnot, T. / Jorgensen, R. / Palcic, M.M. / Wagner, G.K.
履歴
登録2009年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32021年10月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7462
ポリマ－34,6541
非ポリマー921
水6,828379
1
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子

A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4924
ポリマ－69,3082
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5240 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area22870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.790, 148.610, 79.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-403-

HOH

21A-601-

HOH

31A-651-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer with the second part generated by the two fold axis: -X, Y, -Z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Histo-blood group ABO system transferase / NAGAT / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / ...NAGAT / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Histo-blood group A transferase / A transferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Histo-blood group B transferase / B transferase / Fucosylglycoprotein alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase soluble form


分子量: 34654.008 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular catalytic domain / 変異: L266G, G268A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / プラスミド: PCW DELTA 1AC / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.42 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50 mM MOPS pH 7, 50-200 mM ammonium sulfate, 50 mM MnCl2, and 6-9% PEG-3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月2日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal Si[111], horizontally focussing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→74.329 Å / Num. obs: 86743 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.25→1.32 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.623 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. measured all: 77471 / Num. unique all: 12568 / Rsym value: 0.623 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.91 Å
Translation2.5 Å19.91 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RIT

2rit


解像度: 1.25→19.697 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / FOM work R set: 0.925 / SU ML: 0.06 / Isotropic thermal model: Anisotropic+isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 2621 3.02 %RANDOM
Rwork0.153 ---
obs0.153 86706 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.356 Å2 / ksol: 0.497 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 128.94 Å2 / Biso mean: 22.607 Å2 / Biso min: 8.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.901 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.872 Å2-0 Å2
3----1.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→19.697 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2323 0 6 379 2708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014748
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0818551
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097358
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9591198
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.25-1.2730.2451550.21143634518
1.273-1.2970.231360.19443574493
1.297-1.3240.2171330.18544074540
1.324-1.3520.1961550.16543764531
1.352-1.3840.181510.14943794530
1.384-1.4180.1521280.13643784506
1.418-1.4570.1681180.12844044522
1.457-1.50.1451400.11943814521
1.5-1.5480.1361200.11244354555
1.548-1.6030.1651240.11244204544
1.603-1.6680.1741330.11743914524
1.668-1.7430.1511330.11844184551
1.743-1.8350.1481380.11844494587
1.835-1.950.1521270.12144314558
1.95-2.1010.1521300.1244274557
2.101-2.3120.1391450.1244624607
2.312-2.6450.1761530.1344654618
2.645-3.330.1791470.14444874634
3.33-19.6990.1861550.18846554810

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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