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- PDB-3io5: Crystal Structure of a dimeric form of the uvsX Recombinase core ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3io5
タイトルCrystal Structure of a dimeric form of the uvsX Recombinase core domain from Enterobacteria Phage T4
要素Recombination and repair protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / storage dimer / inactive conformation / RecA like core domain / ATP-binding / DNA damage / DNA recombination / DNA repair / DNA replication / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on DNA / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA replication / DNA repair / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA recombination and repair protein RecA / recA bacterial DNA recombination protein / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Recombination and repair protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gajewski, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of the Phage T4 Recombinase UvsX and Its Functional Interaction with the T4 SF2 Helicase UvsW.
著者: Gajewski, S. / Webb, M.R. / Galkin, V. / Egelman, E.H. / Kreuzer, K.N. / White, S.W.
履歴
登録2009年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Recombination and repair protein
B: Recombination and repair protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0984
ポリマ－74,9082
非ポリマー1902
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area24130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.974, 95.974, 131.274
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A22 - 336
2114B22 - 336

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要素

#1: タンパク質 Recombination and repair protein


分子量: 37453.828 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-358 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: fdsA, UVSX / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04529
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium sulfate, Ammonium phosphate, DTT, HEPES-Na, pH 8.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月21日
放射モノクロメーター: Si-220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. all: 28554 / Num. obs: 28005 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.9 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.462 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 2394 / Rsym value: 0.345 / % possible all: 84.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0035精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→41.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 18.557 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.374 / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1330 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.212 26592 99.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.2 Å2 / Biso mean: 18.079 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å2-0.15 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→41.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4222 0 10 55 4287
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7591.9655838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.4565535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.8223.352179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.76615737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4851528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2655
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8121.52695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54524341
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.55331624
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1834.51497
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2039 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.310.5
MEDIUM THERMAL1.062
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 102 -
Rwork0.311 1738 -
all-1840 -
obs--92.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8129-1.60420.25153.1237-0.78892.82990.00820.19940.1366-0.0101-0.051-0.0672-0.5423-0.32810.04290.2820.02990.0380.3097-0.00540.0321-20.54433.58979.079
24.3061-2.7088-0.9322.83450.41561.6230.07840.13510.1342-0.05880.0723-0.012-0.10120.0525-0.15070.34010.0570.01850.3783-0.05130.0685-23.06240.466110.415
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 335
2X-RAY DIFFRACTION2B23 - 334

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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