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- PDB-3idq: Crystal structure of S. cerevisiae Get3 at 3.7 Angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3idq
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Get3 at 3.7 Angstrom resolution
要素ATPase GET3
キーワードHYDROLASE / deviant Walker A motif / Arsenical resistance / ATP-binding / Cytoplasm / Endoplasmic reticulum / ER-Golgi transport / Golgi apparatus / Nucleotide-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / protein folding chaperone ...GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / unfolded protein binding / response to heat / cellular response to oxidative stress / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.701 Å
データ登録者Suloway, C.J.M. / Chartron, J.W. / Zaslaver, M. / Clemons Jr., W.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Model for eukaryotic tail-anchored protein binding based on the structure of Get3
著者: Suloway, C.J. / Chartron, J.W. / Zaslaver, M. / Clemons, W.M.
履歴
登録2009年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2573
ポリマ－41,1331
非ポリマー1242
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: ATPase GET3
ヘテロ分子

A: ATPase GET3
ヘテロ分子

A: ATPase GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,7709
ポリマ－123,3983
非ポリマー3726
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area40700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.320, 115.320, 281.111
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-370-

NI

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要素

#1: タンパク質 ATPase GET3 / Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-translocating ATPase / Arsenical resistance ATPase / ...Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-translocating ATPase / Arsenical resistance ATPase / Arsenite-transporting ATPase / Golgi to ER traffic protein 3


分子量: 41132.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GET3, ARR4, YDL100C, D2371 / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12154, EC: 3.6.3.16
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M HEPES, 1.6 M ammonium sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月15日
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.701→47.054 Å / Num. obs: 7954 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rsym value: 0.099
反射 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 6 % / Rsym value: 0.627 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9data processing
PHENIX1.4_62精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1IBG

1ibg


解像度: 3.701→47.054 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Residues designated 365-369 are part of the histidine tag used in purification. Density connecting these residues to the rest of the protein in chain A was not observed, therefore it is ...詳細: Residues designated 365-369 are part of the histidine tag used in purification. Density connecting these residues to the rest of the protein in chain A was not observed, therefore it is possible they are extending from a symmetry related copy.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.335 358 4.51 %RANDOM
Rwork0.283 ---
obs0.285 7936 99.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 150 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 401.21 Å2 / Biso mean: 182.045 Å2 / Biso min: 59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--33.786 Å2-0 Å20 Å2
2---33.786 Å2-0 Å2
3---65.133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.701→47.054 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2184 0 2 0 2186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072222
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1472990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.6341349
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.701-4.2360.3631150.3224812596100
4.236-5.3360.2811180.22725022620100
5.336-47.0570.3511250.2972595272099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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