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Yorodumi- PDB-3id6: Crystal structure of Sulfolobus solfataricus Nop5 (1-262) and fib... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3id6 | ||||||
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Title | Crystal structure of Sulfolobus solfataricus Nop5 (1-262) and fibrillarin complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / C/D guide RNA / 2'-O-methylation / coiled-coil / Methyltransferase / RNA-binding / rRNA processing / tRNA processing | ||||||
Function / homology | Function and homology information histone H2AQ104 methyltransferase activity / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / rRNA methyltransferase activity / box C/D methylation guide snoRNP complex / rRNA methylation / tRNA processing / snoRNA binding / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sulfolobus solfataricus (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Ye, K. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2009 Title: Structural organization of box C/D RNA-guided RNA methyltransferase. Authors: Ye, K. / Jia, R. / Lin, J. / Ju, M. / Peng, J. / Xu, A. / Zhang, L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3id6.cif.gz | 110 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3id6.ent.gz | 83.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3id6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/3id6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/3id6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3icxC 3id5C 2nnwS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 31136.340 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: NTD and coiled-coil domain (residues 1-262) / Mutation: M2V Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus solfataricus (archaea) / Gene: SSO0939 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)/RIL+ / References: UniProt: Q97ZH3 |
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#2: Protein | Mass: 26439.375 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: S2A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus solfataricus (archaea) / Gene: flpA, SSO0940, C33_014 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)/RIL+ References: UniProt: P58032, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases |
#3: Chemical | ChemComp-SAM / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.37 Å3/Da / Density % sol: 48.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 Details: 20% PEG 3350, 0.2M KF, pH 7.2, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 22817 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Net I/σ(I): 10.5 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.21 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2NNW Resolution: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / SU B: 28.236 / SU ML: 0.277 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.509 / ESU R Free: 0.37 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 81.15 Å2 / Biso mean: 32.101 Å2 / Biso min: 5 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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