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- PDB-3i84: The Crystal Structure of Human EMMPRIN N-terminal Domain 1 in P6(... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i84
タイトルThe Crystal Structure of Human EMMPRIN N-terminal Domain 1 in P6(1)22 space group
要素Cervical EMMPRIN
キーワードCELL ADHESION / EMMPRIN / CD147 / dimerization / beta-strand swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / dendrite self-avoidance / acrosomal membrane / cell-cell adhesion mediator activity / response to mercury ion / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / photoreceptor cell maintenance ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / dendrite self-avoidance / acrosomal membrane / cell-cell adhesion mediator activity / response to mercury ion / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / odontogenesis of dentin-containing tooth / D-mannose binding / decidualization / lateral plasma membrane / photoreceptor outer segment / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Integrin cell surface interactions / response to cAMP / embryo implantation / neutrophil chemotaxis / Degradation of the extracellular matrix / photoreceptor inner segment / positive regulation of endothelial cell migration / axon guidance / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / virus receptor activity / signaling receptor activity / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / axon / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold ...Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Luo, J. / Gilliland, G.L.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Structure of the EMMPRIN N-terminal domain 1: Dimerization via beta-strand swapping.
著者: Luo, J. / Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Malia, T. / Wu, S.J. / Beil, E. / Baker, A. / Swencki-Underwood, B. / Zhao, Y. / Sprenkle, J. / Dixon, K. / Sweet, R. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2009年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年3月31日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cervical EMMPRIN
B: Cervical EMMPRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1533
ポリマ－21,1172
非ポリマー351
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9140 Å2
手法PISA
2
A: Cervical EMMPRIN
B: Cervical EMMPRIN
ヘテロ分子

A: Cervical EMMPRIN
B: Cervical EMMPRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3066
ポリマ－42,2354
非ポリマー712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
Buried area8510 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area15850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.371, 100.371, 103.866
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1-

CL

21B-115-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cervical EMMPRIN


分子量: 10558.675 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 13-103 / 変異: A19D, N44D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pCEP4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q54A51, UniProt: P35613*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 4.2 M sodium formate, 3% MPD, 0.1 M sodium citrate, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月8日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→27.8 Å / Num. all: 21556 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.454 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 1636 / Rsym value: 0.454 / % possible all: 94.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3B5H

3b5h


解像度: 2→27.765 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2072 987 4.97 %Random
Rwork0.1875 ---
all0.1885 19841 --
obs0.1885 19841 92.57 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 91.033 Å2 / ksol: 0.401 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 115.15 Å2 / Biso mean: 43.334 Å2 / Biso min: 18.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.15 Å2-0 Å20 Å2
2---6.15 Å20 Å2
3---12.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.765 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1262 0 1 160 1423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3541758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.426454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006222
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.10560.21711350.19472621262192
2.1056-2.23740.23911510.18912664266494
2.2374-2.41010.23091420.20722716271695
2.4101-2.65240.22891430.20262711271195
2.6524-3.03590.21461400.17632778277896
3.0359-3.82330.16731480.15042736273693
3.8233-27.76730.20861280.19992628262884
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined4.01120.46941.75851.1649-0.4110.5783-0.02850.56010.1335-0.0545-0.06310.0610.0021-0.16570.10110.2244-0.0438-0.00710.3823-0.03190.218617.9754-34.6048-3.0256
23.5328-0.7373-0.97190.8783-0.81430.28820.24260.1837-0.4694-0.1711-0.17550.12740.4831-0.13210.250.23520.01590.0370.4105-0.05370.309
35.66172.5226-5.20056.8894-0.28475.9527-0.60370.2567-1.2859-0.5836-0.6557-0.54220.5917-0.76340.81210.3626-0.14220.10720.3813-0.03580.4525
43.8097-0.7301-1.45742.12621.07210.63350.02370.14510.23270.10420.0473-0.14120.04070.0539-0.05750.1916-0.00690.01190.28370.02040.195
58.4927-1.1636-2.87651.19060.8973.8485-0.14051.02821.3635-0.14170.4673-0.3490.2605-0.2539-0.13730.2586-0.0104-0.07690.52640.13170.3955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 22:92A22 - 92
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 93:103A93 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 13:18B13 - 18
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 24:92B24 - 92
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 93:103B93 - 103

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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